– La regolazione allosterica è la regolazione di un enzima attraverso un sito diverso, rispetto al sito attivo degli enzimi. Quando una molecola si lega in questa posizione chiamato sito allosterico, il legame può indurre un cambiamento nella conformazione o nella forma dell’enzima. Tale azione può aumentare l’affinità dei siti attivi degli enzimi per il substrato, incrementando l’attività degli enzimi. Un processo noto come attivazione allosterica. In un grafico reattività per concentrazione di substrato l’attivazione allosterica può essere rappresentata come una curva positiva a S, con un tempo di ritardo che serve all’enzima per attivarsi. Poi, a causa dell’incremento repentino di siti attivi un’alta concentrazione di substrato può legarsi e velocizzare rapidamente la reazione. Al contrario, se l’effettore si lega all’enzima e causa un cambiamento nella conformazione che determina un decremento dell’affinità per il substrato, il processo si definisce inibizione allosterica. In questo caso, la funzionalità dell’enzima decresce e si verifica un calo della reattività chimica rispetto allo stato di attivazione.