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21.8: 蛋白质和蛋白质结构
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蛋白质和蛋白质结构
 
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21.8: 蛋白质和蛋白质结构

蛋白质是生物系统中最丰富的有机分子之一,具有所有大分子最多样化的功能。蛋白质可能是结构性的、调节性的、收缩的或保护性的。它们可以在运输、储存或膜中服务:或者它们可能是毒素或酶。它们的结构,就像它们的功能一样,差别很大。然而,它们都是以线性序列排列的氨基酸聚合物。

蛋白质的形状对其功能至关重要。例如,酶可以在其活动位点结合特定的基材。如果由于局部变化或整体蛋白质结构的变化而改变此活性位点,酶可能无法与基材结合。为了了解蛋白质如何获得其最终形状或构象,我们需要了解蛋白质结构的四个层次:初级、二级、三级和四位一级。

主结构

多肽链中氨基酸的独特序列是其主要结构。例如,胰腺激素胰岛素有两个多肽链,A和B,它们通过硫化物键连接在一起。A链的N终端氨基酸是甘氨酸:而C终端氨基酸是芦笋。 A链和B链中的氨基酸序列是胰岛素所独有的。

编码蛋白质的基因最终决定了每个蛋白质的独特序列。基因编码区域核苷酸序列的变化可能导致在生长中的多肽链中加入不同的氨基酸,导致蛋白质结构和功能的变化。在刀状细胞贫血中,血红蛋白 β 链具有单一氨基酸替代,导致蛋白质结构和功能发生变化。具体来说 ,β 链中的虚张声势取代了氨基酸谷氨酸。由于链中一种氨基酸的这种变化,血红蛋白分子形成长纤维,扭曲双孔或圆盘状的红血球,并导致它们呈现出新月或"刀状"形状,从而堵塞血管。这可能导致无数严重的健康问题,如呼吸困难,头晕,头痛和腹痛,为受这种疾病影响的人。

次要结构

在某些地区,多肽的局部折叠导致蛋白质的二次结构。最常见的是 α-螺旋和 β-褶皱板结构。这两种结构都由氢键保持形状。一种氨基酸中的碳基组中的氧原子与沿链更远的四种氨基酸的氨基酸之间形成的氢键。

阿尔法螺旋中的每一个螺旋形转弯都有3.6个氨基酸残留物。多肽的R组(变种组)从 α螺旋链中凸出。在 β的褶皱板中,多肽链骨干上的原子之间的氢结合形成了"褶皱"。R 组附着在碳上,并延伸至褶皱褶皱的上方和下方。褶皱段相互对齐或相互对比,氨基组中部分正氢原子与肽骨干碳基组中部分负氧原子之间形成氢键。 α-螺旋和 β-褶皱板结构在大多数球状和纤维蛋白中,它们起着重要的结构作用。

三级结构

多肽独特的三维结构是其三级结构。这种结构部分是由于多肽链上的化学相互作用。首先,R组之间的相互作用创造了蛋白质复杂的三维三级结构。所涉及的氨基酸中的R组的性质可以抵消形成我们描述的标准二级结构的氢键。例如,具有类似费用的 R 组相互排斥,而收费不同的 R 组相互吸引(离子债券)。当蛋白质折叠发生时,非极氨基酸的疏水R组位于蛋白质内部:而亲水的R组躺在外面。在氧气的存在下,细胞素侧链之间的相互作用形成硫化物联系,而氧气是唯一在蛋白质折叠过程中形成的共价键。

所有这些相互作用,弱和强,决定蛋白质的最终三维形状。当蛋白质失去三维形状时,它可能不再起作用。

第四纪结构

在自然界中,一些蛋白质形成于几个多肽或亚单位,这些亚单位的相互作用形成了第四纪结构。子单位之间的弱相互作用有助于稳定整体结构。例如,胰岛素(一种球状蛋白质)结合了氢和硫化物键,导致它大部分聚集成球形。胰岛素最初是单一的多肽,在形成将剩余链条连接在一起的硫化物连接后,在转化后修改的情况下失去一些内部序列。然而,丝绸(纤维蛋白)具有 β褶皱的板状结构,这是不同链条之间氢结合的结果。

本文改编自 《开放》,《生物学2e》,第3.4章:蛋白质


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