蛋白质和蛋白质结构

蛋白质是生活系统中最丰富的有机分子之一，具有所有巨分子最多样化的功能范围。 蛋白质可以是结构，调节，收缩或保护性的。 它们可以在运输，储存或膜中使用；也可以是毒素或酶。 他们的结构和他们的职能一样大不相同。 但是，它们都是以线性顺序排列的氨基酸聚合物。

蛋白质的形状对其功能至关重要。 例如，一种酶可以在其活性部位粘结特定基体。 如果由于局部蛋白质结构变化或总体蛋白质结构变化而改变此活性部位，则酶可能无法与基质结合。 为了了解蛋白质如何获得最终形状或构象，我们需要了解蛋白质结构的四个级别：一级、二级、三级和四级。

一级结构

氨基酸在多肽链中的独特序列是其主要结构。 例如，胰腺激素胰岛素有两个多肽链 A 和 B ，它们通过二硫化物键连接在一起。 A 链的 N 端子氨基酸是甘氨酸；而 C 端子氨基酸是芦笋。  A 和 B 链中的氨基酸序列是胰岛素特有的。

对蛋白质进行编码的基因最终决定了每种蛋白质的独特序列。 基因编码区的核苷酸序列发生变化可能导致向生长中的多肽链添加不同的氨基酸，从而导致蛋白质结构和功能发生变化。 在镰状细胞贫血中，血红蛋白 β 链具有单个氨基酸替代品，从而导致蛋白质结构和功能发生变化。 具体而言， β 链中的缬氨酸可替代氨基酸谷氨酸谷氨酸。 由于链中的一种氨基酸发生了这种变化，血红蛋白分子形成了扭曲双腔体或圆盘形红细胞的长纤维，并导致它们采用新月形或“镰刀”形，从而阻塞血管。 这可能会导致无数严重的健康问题，如对这种疾病患者的呼吸困难，头晕，头痛和腹痛。

二级结构

某些地区的多肽局部折叠导致蛋白质的二次结构。 最常见的是 α – 螺旋和 β – 褶皱的图纸结构。 这两个结构都由氢键固定。 氢键形成于一种氨基酸和另一种氨基酸 (沿着链更远的地方为四种氨基酸) 的碳基组中的氧原子之间。

每一个螺旋线的螺旋转弯都有 3.6 个氨基酸残留物。 多肽的 R 组 (变异组) 从 α – 螺旋链中伸出。 在 β 层板中，多肽链主干上原子之间的氢键形成了“褶皱”。 R 组附着在碳化合物上，并延伸到褶皱的上方和下方。 褶皱段相互平行或反平行，氨基组中的部分正氢原子和肽骨干碳基组中的部分负氧原子之间形成氢键。 α – 螺旋和 β – 褶皱的薄板结构存在于大多数球蛋白和纤维蛋白中，它们在结构上发挥着重要作用。

三级结构

多肽独特的三维结构是其第三层结构。 这种结构的部分原因是多肽链工作中的化学相互作用。 主要是， R 组之间的相互作用形成了蛋白质的化合物三维三维三维结构。 所涉及的氨基酸中的 R 组的性质可以抵消形成标准二级结构所描述的氢键。 例如，具有相似电荷的 R 组相互排斥，具有不同电荷的 R 组相互吸引 (ionic 键)。 当蛋白质折叠发生时，非极性氨基酸的疏水 R 组位于蛋白质的内饰中；而亲水 R 组位于外侧。 半胱氨酸侧链之间的相互作用在存在氧气的情况下形成二硫化联接，这是蛋白质折叠过程中形成的唯一共价键。

所有这些相互作用 (弱和强) 决定了蛋白质的最终三维形状。 当蛋白质失去三维形状时，它可能不再起作用。

四级结构

从本质上讲，一些蛋白质来自多种多肽或亚单位，这些亚单位的相互作用形成四元结构。 各分队之间的微弱互动有助于稳定整体结构。 例如，胰岛素 (球蛋白) 有氢和二硫键的组合，这会导致胰岛素大部分粘在球形中。 胰岛素以单个多肽形式开始，在形成将其余链固定在一起的二硫化物链结后，在出现平移后修饰时会丢失一些内部序列。 β ，丝绸 (一种纤维蛋白) 的层板结构是由不同链之间的氢键产生的。

本文改编自 Openstax, 生物学 2e, 第 3.4 章：蛋白质。