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2.9: Atrações Não Covalentes em Biomoléculas
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Molecular Biology

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Noncovalent Attractions in Biomolecules
 
TRANSCRIÇÃO

2.9: Atrações Não Covalentes em Biomoléculas

Atrações não covalentes são associações dentro e entre moléculas que influenciam a forma e a estabilidade estrutural dos complexos. Estas interações diferem das ligações covalentes, na medida em que não envolvem a partilha de eletrões.

Quatro tipos de interações não covalentes são ligações de hidrogénio, forças de van der Waals, ligações iónicas, e interacções hidrofóbicas.

A ligação de hidrogénio resulta da atração eletrostática de um átomo de hidrogénio ligado covalentemente a um átomo eletronegativo forte como oxigénio, azoto, ou flúor por outro átomo eletronegativo. O átomo de hidrogénio desenvolve uma carga positiva parcial à medida que o átomo eletronegativo ao qual está ligado cria uma nuvem de eletrões na sua proximidade. Como resultado, ocorre uma interação fraca entre a carga δ+ do hidrogénio e a carga δno átomo eletronegativo vizinho. Este tipo de interação forma-se regularmente entre moléculas de água. Ligações de hidrogénio independentes quebram facilmente; no entanto, elas ocorrem em grandes números em água e polímeros orgânicos, criando uma força significativa em conjunto.

Um segundo tipo de interação chamado van der Waals é conduzido por atrações temporárias entre regiões ricas em eletrões e pobres em eletrões de dois ou mais átomos (ou moléculas) que estão próximos um do outro. Essas interações podem contribuir para as estruturas tridimensionais de proteínas, essenciais para a sua função.

Outro tipo de interação é a ligação iónica que ocorre entre iões de cargas opostas. Em sistemas biológicos, as interações iónicas provenientes de iões com cargas opostas também podem ajudar a estabilizar a estrutura das biomoléculas. Iões metálicos, como o magnésio, interagem com biomoléculas negativamente carregadas, como o DNA. O ião magnésio liga-se aos grupos fosfato negativos, neutralizando assim a carga e ajudando a compactar o longo polímero de DNA em estruturas solenóides ou toróides.

Por fim, o efeito hidrofóbico é uma interação não covalente, na qual moléculas hidrofóbicas se agregam para minimizar o contacto com a água em um ambiente aquoso. Como consequência, as regiões hidrofóbicas de um polipeptídeo ficam enterradas dentro da estrutura durante o enovelamento de proteínas.


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