Back to chapter

2.9:

جذب غير متساهمى بين الجزيئات الحيوية

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Noncovalent Attractions in Biomolecules

Languages

Share

تتكون الروابط التساهمية عندما تتشارك ازواج من الإلكترونات بين الذرات المتفاعلة. هذه الروابط القوية تتطلب كمية كبيرة من الطاقة لتنكسر. بينما الروابط التساهمية هى القوى داخل الجزيئات التى تربط الذرات بالجزيئات فإن قوة الجذب بين الجزيئات والغير تساهمية تثبت مجموعة من الذرات بين الجزيئات أو داخل أجزاء مختلفة من جزىء أكبر.على الرغم من ضعفها الفردي،فإن العديد من التفاعلات غير التساهمية 00:00:29.340 00:00:31.950 يمكن أن تحافظ معًبعضها على الجزيئات مرتبطة لفترة طويلة أربعة أنواع رئيسية من قوى الجذب التساهمى تحدث فى الأنظمة البيولوجية التفاعلات الأيونية الروابط الهيدروجينية قوى فاندر وال،والتفاعلات الكارهه للماء. تحدث التفاعلات الأيونية بين أيونات متعاكسة الشحنات. البنية الرئيسية للحمض النووي دى ان ايه بها الكثير من مجموعات فسفور سالبة الشحنة قريبة من بعضها البعض 00:00:57.300 00:01:01.260 لتثبيت الجزيء،الايونات الموجبة مثل الماغنسيوم تتفاعل مع مجموعات الفوسفات،تعادل الشحنة الكلية على الحمض النووى دى إن إيه تتكوّن الرابطة الهيدروجينية عندما تكون ذرة هيدروجين مرتبطةًتساهمياًبذرة عالية السالبية الكهربية مثل الأكسجين أو النيتروجين،يتفاعل مع الزوج الوحيد من الإلكترونات على ذرة اخرى سالبة كهربيا فى دى إن أيه الشرائط التكميلية تزدوج مع بعضها بروابط هيدروجينية.قاعدة من شريط تشارك بهيدروجيناتها المترابطة تساهميا مع ذرات نيتروجين او أكسجين موجودة على قاعدة اخرى على الشريط المقابل. قوى تجاذب الفاندر والز تحدث عندما جزيئان يتقاربان عن كثب هذه القوى الجاذبة الغير محددة تنتج من الأقطاب الثنائية المؤقتة الناشئة من حركة الالكترونات السريعة في كل انحاء الجزيء ومع ذلك،عندما تقترب الجزيئات أكثر من اللازم،فإن قوى تنافر إلكتروستاتي تحول تفاعلات فاندر وال. وأخيرا،التفاعلات الكارهه للماء هي اتحاد قسري 00:02:05.650 00:02:09.100 من المجموعات كارهه للماء نتيجة التنافر عن جزيئات الماء في بيئة مائية الأجزاء الكارهه للماء من المادة الدهنية لا يمكنها بسهولة تعطيل الروابط الهيدروجينية بين جزيئات الماء.التفاعل بين جزيئات الماء أقوى من التفاعل بين جزيئات الماء والدهون. لذلك فإن الأجزاء الكاره للماء فى الدهون تتلازم مما تؤدى الى ان الدهون تتكتل.

2.9:

جذب غير متساهمى بين الجزيئات الحيوية

عوامل الجذب غير التساهمية هي ارتباطات داخل وبين الجزيئات التي تؤثر على الشكل والاستقرار الهيكلي للمركبات. تختلف هذه التفاعلات عن الترابط التساهمي من حيث أنها لا تنطوي على مشاركة الإلكترونات.

أربعة أنواع من التفاعلات غير التساهمية هي الروابط الهيدروجينية، وقوى فان دير فال، والروابط الأيونية، والتفاعلات الكارهة للماء.

تنتج الرابطة الهيدروجينية عن التجاذب الكهروستاتيكي لذرة الهيدروجين المرتبطة تساهميًا بذرة قوية كهرسلبية مثل الأكسجين أو النيتروجين أو الفلور بواسطة ذرة كهربية أخرى. تطور ذرة الهيدروجين شحنة موجبة جزئية حيث أن الذرة الكهربية التي ترتبط بها تسحب سحابة الإلكترون بالقرب منها. نتيجة لذلك، يحدث تفاعل ضعيف بين δ+ شحنة الهيدروجين و δ شحنة على الذرة الكهربية المجاورة. يتشكل هذا النوع من التفاعل بانتظام بين جزيئات الماء. روابط الهيدروجين المستقلة تنكسر بسهولة؛ ومع ذلك، فإنها تحدث بأعداد كبيرة في الماء والبوليمرات العضوية، مما يخلق قوة كبيرة في التوليفة.

هناك نوع ثان من التفاعل يُدعى فان دير فالس، وهو ناتج عن عوامل جذب مؤقتة بين مناطق غنية بالإلكترون ومناطق فقيرة بالإلكترون من ذرتين أو أكثر (أو جزيئات) قريبة من بعضها البعض. يمكن أن تساهم هذه التفاعلات في الهياكل ثلاثية الأبعاد للبروتينات الضرورية لوظائفها.

هناك نوع آخر من التفاعل وهو الترابط الأيوني الذي يحدث بين الأيونات المشحونة عكسيا. في الأنظمة البيولوجية ، يمكن أن تساعد التفاعلات الأيونية الناتجة عن أيونات مشحونة معاكسة أيضًا في استقرار هيكل الجزيئات الحيوية’. تتفاعل أيونات المعادن مثل المغنيسيوم مع الجزيئات الحيوية سالبة الشحنة مثل الحمض النووي. يرتبط أيون المغنيسيوم بمجموعات الفوسفات السالبة ، وبالتالي يحيد الشحنة ويساعد على تعبئة بوليمر الحمض النووي الطويل في هياكل ملف لولبي أو حلقي.

أخيراً، التأثير الكارثي للماء هو تفاعل غير تساهمي تتجمع فيه الجزيئات الكارهة للماء لتقليل ملامستها للماء في بيئة مائية. ونتيجة لذلك، فإن المناطق الكارهة للماء لعديد ببتيد تصبح مدفونة داخل الهيكل أثناء طي البروتين.

Suggested Reading

  1. Frieden, Earl. "Non-covalent interactions: key to biological flexibility and specificity." Journal of chemical education 52, no. 12 (1975): 754.
  2. Camilloni, Carlo, Daniela Bonetti, Angela Morrone, Rajanish Giri, Christopher M. Dobson, Maurizio Brunori, Stefano Gianni, and Michele Vendruscolo. "Towards a structural biology of the hydrophobic effect in protein folding." Scientific reports 6, no. 1 (2016): 1-9.
  3. Weiss, Manfred S., Maria Brandl, Jürgen Sühnel, Debnath Pal, and Rolf Hilgenfeld. "More hydrogen bonds for the (structural) biologist." Trends in biochemical sciences 26, no. 9 (2001): 521-523.