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2.9:

Attrazioni non covalenti nelle biomolecole

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Molecular Biology
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Noncovalent Attractions in Biomolecules

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I legami covalenti si formano quando coppie di elettroni sono condivise tra atomi interagenti. Questi legami forti richiedono una grande quantità di energia per rompersi. Mentre i legami covalenti sono forze intramolecolari che collegano atomi all’interno di molecole, le attrazioni intermolecolari e non covalenti, stabilizzano gruppi di atomi tra molecole o all’interno di diverse parti di una 24.120:00-00.00 25.320 molecola più grande.Nonostante siano individualmente deboli, molte interazioni non covalenti messe insieme, possono mantenere le molecole associate per un periodo di tempo prolungato. Quattro tipi principali di attrazioni non covalenti si verificano nei sistemi biologici-interazioni ioniche, legami idrogeno, forze Van der Waals, e interazioni idrofobiche. Le interazioni ioniche si verificano tra ioni caricati in modo opposto.La spirale del DNA ha molti gruppi fosfato caricati negativamente l’uno vicino all’altro. Per stabilizzare la molecola, i cationi, come il magnesio, interagiscono con i gruppi fosfato, neutralizzando la carica negativa sul DNA. Un legame idrogeno si forma quando un atomo di idrogeno che che è legato covalentemente ad un atomo altamente electronegativo, come l’ossigeno o l’azoto, interagisce con la coppia di elettroni di un altro atomo elettronegativo.Nel DNA, i filamenti complementari sono tenuti insieme da legami idrogeno. Una base di un filamento condivide i suoi idrogeni legati covalentemente con gli atomi di azoto o ossigeno su un’altra base del filamento opposto. Le interazioni di Van der Waals avvengono quando due molecole si avvicinano reciprocamente:queste forze attraenti non specifiche, risultano da dipoli temporanei generati dal movimento rapido di elettroni all’interno della molecola.Tuttavia, quando le molecole si avvicinano troppo, la repulsione elettrostatica capovolge le interazioni di Van der Waals. Infine, le interazioni idrofobiche sono un’associazione forzata di gruppi idrofobici a causa della repulsione delle molecole d’acqua. In ambiente acquoso, le parti idrofobe della molecola lipidica non possono facilmente interrompere il legame idrogeno tra le molecole d’acqua.L’interazione tra le molecole d’acqua è più forte dell’interazione tra l’acqua e le molecole lipidiche. Allo stesso modo, le parti idrofobe dei lipidi si associano, portando i lipidi ad aggregarsi.

2.9:

Attrazioni non covalenti nelle biomolecole

Noncovalent attractions are associations within and between molecules that influence the shape and structural stability of complexes. These interactions differ from covalent bonding in that they do not involve sharing of electrons.

Four types of noncovalent interactions are hydrogen bonds, van der Waals forces, ionic bonds, and hydrophobic interactions.

Hydrogen bonding results from the electrostatic attraction of a hydrogen atom covalently bonded to a strong-electronegative atom like oxygen, nitrogen, or fluorine by another electronegative atom. The hydrogen atom develops a partial positive charge as the electronegative atom to which it is bonded draws the electron cloud near it. As a result, a weak interaction occurs between the δ+ charge of the hydrogen and the δcharge on the neighboring electronegative atom. This type of interaction forms regularly between water molecules. Independent hydrogen bonds easily break; however, they occur in large numbers in water and organic polymers, creating a significant force in combination.

A second type of interaction called van der Waals is driven by temporary attractions between electron-rich and electron-poor regions of two or more atoms (or molecules) that are near each other. These interactions can contribute to the three-dimensional structures of proteins essential for their function.

Another type of interaction is ionic bonding that occurs between oppositely charged ions. In biological systems, ionic interactions arising from oppositely charged ions can also help stabilize biomolecules’ structure. Metal ions such as magnesium interact with negatively charged biomolecules such as DNA. The magnesium ion binds to the negative phosphate groups, thereby neutralizing the charge and helping to pack the long DNA polymer into solenoid or toroid structures.

Lastly, the hydrophobic effect is a noncovalent interaction in which hydrophobic molecules aggregate to minimize contact with water in an aqueous environment. As a consequence, the hydrophobic regions of a polypeptide become buried within the structure during protein folding.

Suggested Reading

  1. Frieden, Earl. "Non-covalent interactions: key to biological flexibility and specificity." Journal of chemical education 52, no. 12 (1975): 754.
  2. Camilloni, Carlo, Daniela Bonetti, Angela Morrone, Rajanish Giri, Christopher M. Dobson, Maurizio Brunori, Stefano Gianni, and Michele Vendruscolo. "Towards a structural biology of the hydrophobic effect in protein folding." Scientific reports 6, no. 1 (2016): 1-9.
  3. Weiss, Manfred S., Maria Brandl, Jürgen Sühnel, Debnath Pal, and Rolf Hilgenfeld. "More hydrogen bonds for the (structural) biologist." Trends in biochemical sciences 26, no. 9 (2001): 521-523.