Back to chapter

9.8:

المرافقات الجزيئية (charepon) و طى البروتين

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Molecular Chaperones and Protein Folding

Languages

Share

كما تم تخليقهم في الخلية،أغلب البروتينات لاتنطوى بتلقائية لتكوين تشكٌلها الأصلى،ولكن يتطلب ذلك نوع معين من البروتينات يسمى شابيرون للمساعدة في طيهم. من الأنواع العديدة من جزيئات الشابرون الموجودة فى بدائيات النوى وحقيقيات النوى, عائلتان رئيسيتان هم بروتين الصدمة الحرارى إتش إس بى 70 و إتش أس بى 60 فى البروتين المطوى بطريقة صحيحة, الرقع الكارهه للماء تكون مغمورة فى الداخل. في البروتينات المطوية بشكل خاطئ،الرقع الكارهه للماء تكون مكشوفة.مثل هذه الرقع على جزيئات البروتين المختلفة يمكنها أن ترتبط مع بعضها ببعض مما يؤدى إلي تجميع غير عكسي للبروتين 00:00:43.940 00:00:47.570 الشابيرونات تتعرف على هذه الرقع الكارهه للماء المكشوفة وتمنع تكتل البروتين،مسهلة بذلك طي البروتينات. آلية إتش إس بى 70 يعمل غالباًقبل ان يترك البروتين الريبوسوم،مع كل وحدة مرتبطة ب أيه تى بى ليتم التعرف على امتداد صغير من أحماض أمينية كارهه للماء على سطح البروتين. 00:01:07.070 00:01:11.810 مجموعة من البروتينات الأصغر إتش إس بى 40 تتفاعل مع هذا المركب وتحفز تحلل أيه تى بى مائياًونتيجة لذلك, أجزاء من إتش إس بى 70 تتجمع مع بعضها كالفكين،لتحتجز البروتين الغير مطوى بداخلها.بعد ذلك،يرتبط أيه تى بى بالمركب مرة أخرى،محفزاًفصل إتش إس بى 70 وتحرير عديد البيبتيدات المقيدة،وسامحا لها بفرصة لإعادة الطى. إذا لم يتم الطي بسرعة كافية،عديد البيبتيدات قد يرتبط مرة أخرى. وهذه العملية تتكرر حتى يتم طي البروتين في تشكٌله ألاصلى.أو بدلاًمن ذلك،عديد البيبتايد الذي تم تخليقها بالكامل و طويها جزئياًيمكن أن يتم تسليمها إلى الشابرون. الشابرون مركبات بروتين كبيرة،على شكل برميل وهذا من شأنه أن يوفر حجرة معزولة لطي البروتين،مع نصف البرميل المتماثل مشتغلا على البروتين المستفيد في كل مرة. في اي كولاى نظام الشابيرون يسمى GroEL/Groes،في حين أنه تمثيله الحقيقي للنواة يسمى إتش إس بى 60.

9.8:

المرافقات الجزيئية (charepon) و طى البروتين

يتكون التكوين الأصلي للبروتين من التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المكونة له. وعندما لا تستطيع الأحماض الأمينية تكوين هذه التفاعلات ، لا يمكن للبروتين أن ينثني بمفرده ويحتاج إلى مرافقين. ولا سيما أن المرافقين لا ينقلون أي معلومات إضافية مطلوبة لطي البولي ببتيدات ؛ يتم تحديد التكوين الأصلي للبروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية فقط. تحفز الشيبرونات “المرافقون” طي البروتين دون أن تكون جزءًا من البروتين المطوي.

يتم تثبيت البولي ببتيدات غير المطوية أو المطوية جزئيًا ، والتي غالبًا ما تكون وسيطة في مسار الطي ، بواسطة المرافقين ، مما يؤدي إلى الحالة النهائية المطوية بشكل صحيح. بدون مرافقات ، قد تنثني الببتيدات المتعددة غير المطوية أو المطوية جزئيًا أو تشكل مجاميع غير قابلة للذوبان. يلاحظ هذا بشكل خاص في البروتينات التي يكون فيها الكربوكسي أو الطرف C مطلوبًا من أجل الطي الصحيح للأمين أو الطرف N. في مثل هذه الحالات ، يمكن للمرافق أن يربط ويثبت الجزء النهاية -N من البولي ببتيد في شكل غير مطوي حتى يتم تصنيع بقية سلسلة الببتيد ويمكن أن يطوي البروتين بأكمله بشكل صحيح.

يمكن للرافعات أيضًا تثبيت سلاسل البولي ببتيد غير المطوية أثناء نقلها إلى العضيات دون الخلوية. على سبيل المثال ، أثناء نقل البروتينات إلى الميتوكوندريا من العصارة الخلوية ، يكون من الأسهل نقل المطابقات غير المطوية جزئيًا عبر غشاء الميتوكوندريا. أثناء النقل ، يتم تثبيت الببتيدات المتعددة غير المطوية جزئيًا بواسطة المرافقين” الشيبرونات”.

بالإضافة إلى ذلك ، تلعب المرافقون دورًا مهمًا في تجميع البروتينات التي لها بنية معقدة ، مثل البروتينات متعددة الوحدات الفرعية. تتكون هذه البروتينات من عدة سلاسل متعددة الببتيد – كل منها يحتاج إلى طيها بشكل صحيح ثم تجميعها بطريقة معينة. في العمليات المعنية ، تساعد المرافقون في طي البروتين وتثبيت المكونات غير المرتبطة بينما تخضع الأجزاء الأخرى من البروتين للتجميع.

Suggested Reading

  1. Cooper GM. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Protein Folding and Processing. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9843/