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4.9:

Golgi-Apparat

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Golgi Apparatus

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Neben dem endoplasmatischen Retikulum, oder ER, in eukaryontischen Zellen ist der Golgi-Apparat, eine Sammlung von scheibenförmigen, membrangebundenen Kammern mit zwei verschiedenen Seiten, cis und trans. Jede Portion enthält einzigartige Enzyme und Transportproteine, die für Änderungen und die richtige Sortierung von Proteinen und Lipiden verantwortlich sind. Die Rohrcluster, die sich am nächsten am ER befinden, bilden das Cis-Golgi-Netzwerk, in welches Proteine und Lipide zuerst eindringen. Moleküle können sich durch die mittleren Segmente bewegen, die Cisternae heißen, beginnend mit der Cis-Cisterne. Hier werden bei Glykosylierung und Deglykosylierung Zuckermoleküle hinzugefügen und entfernt. Dann wandern Proteine in die medialen und Trans-Cisternae, wo mehr Glykosylierung, Phosphorylierung und Sulfatierung stattfindet, also ein Zusatz von Phosphat- und Sulfongruppen. Diese Modifikationen machen Proteine an ihrem endgültigen Bestimmungsort funktionsfähig. Am weitesten vom ER entfernt ist das Trans-Golgi-Netzwerk, in dem Proteine mit Zielmarkierungen versehen werden. Zum Beispiel leitet eine Mannose 6-Phosphat-Markierung Proteine in Lysosomen zur Verdauung. Abhängig von ihrer Markierung werden die Transportvesikel an bestimmte Ziele versandt. Zum Beispiel zur Plasmamembran oder an sekretorische Vesikel, die ihren Inhalt aus der Zelle freigeben, wenn dies ausgelöst wird.

4.9:

Golgi-Apparat

Wenn Proteine das Endoplasmatische Retikulum (ER) verlassen, werden richtig gefaltete und zusammengesetzte Proteine in Vesikel verpackt. Diese Vesikel werden von Motorproteinen entlang der Mikrotubuli-Bahnen transportiert und verschmelzen zu vesikulären röhrenförmigen Clustern. Diese gelangen dann zum Golgi-Apparat, welcher ein eukaryotisches Organell der inneren Membran ist und oft ein charakteristisches bandförmiges Aussehen hat.

Der Golgi-Apparat ist eine wichtige Sortier- und Sendestation für die Produkte des ER. Neu ankommende Vesikel treten auf der dem ER zugewandten Seite in das cis-Golgi-Netzwerk ein und werden durch eine Ansammlung von flachen, membranumschlossenen Zisternen transportiert. Jede Zisterne enthält eine einzigartige Zusammensetzungen von Enzymen und führt spezifische Proteinmodifikationen durch. Während sich die Proteine durch das cis -Golgi-Netzwerk bewegen, werden einige phosphoryliert und bestimmte Kohlenhydratmodifikationen, die im ER hinzugefügt wurden, werden entfernt. Die Proteine wandern dann durch die mediale Zisterne, wo sie glykosyliert werden können und Glykoproteine bilden. Nach der Modifikation in der trans-Zisterne erhalten die Proteine Signalsequenzen, die ihren zellulären Zielort bestimmen.

Abhängig von den molekularen Signalsequenzen werden die Proteine in Vesikel verpackt und zu bestimmten zellulären Orten transportiert. Dazu gehören beispielsweise das Lysosom und die Plasmamembran. Spezifische Marker auf den Membranen dieser Vesikel ermöglichen es ihnen, an dem entsprechenden zellulären Ort anzudocken. Darüber hinaus können Membranphospholipide im Golgi modifiziert werden und der Golgi-Apparat kann einige Polysaccharide herstellen und absondern.

Interessanterweise zersetzt sich der Golgi-Apparat während der Zellteilung vollständig und setzt sich danach wieder zusammen. Früher wurde der Golgi-Apparat als eine statische Struktur angesehen, durch die sich die Proteine nach und nach bewegen. In der letzten Jahren haben Wissenschaftler begonnen, die Ansammlung der Golgi-Zisterne als dynamische Strukturen zu betrachten, die sich als Einheit von dem cis -zu dem trans-Golgi-Netzwerk des Netzwerks bewegen.

Suggested Reading

Huang, Shijiao, and Yanzhuang Wang. "Golgi structure formation, function, and post-translational modifications in mammalian cells." F1000Research 6 (2017). [Source]

Suda, Yasuyuki, Kazuo Kurokawa, and Akihiko Nakano. "Regulation of ER-Golgi transport dynamics by GTPases in budding yeast." Frontiers in Cell and Developmental Biology 5 (2018): 122. [Source]