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7.11: 酶促反应动力学
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酶促反应动力学
 

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7.11: 酶促反应动力学

酶通过降低反应物的活化能来加速反应。酶将反应物转化为产物的速度称为反应速率。有几个因素影响反应速率,包括可用反应物的数量。酶动力学是研究酶如何改变反应速率的研究。

科学家通常在试管的受控环境中用固定量的酶来研究酶动力学。当在固定量的酶中加入更多的反应物或底物时,反应的速率会随着酶能产生更多的产物而增加。结果表明,当反应速率与底物浓度成正比时,增加底物可以提高反应速率。然而,一旦酶的所有活性位点都被占据,反应速度就会停滞不前。达到最大反应速率的底物浓度称为Vmax。酶分子的数量限制了Vmax。随着酶用量的增加,Vmax增大,但添加更多底物对酶活性无影响。

反应速率与底物浓度的关系图可以揭示酶动力学的其他重要特征。反应速率达到Vmax一半时的底物浓度 (即 ½ Vmax) 称为Michaelis常数( Km )。 Km是酶和底物之间亲和力的表示。具有较低 Km的酶需要较少的底物才能达到 Vmax并因此对其底物具有较高的亲和力。有趣的是,对于许多酶, Km 的值非常接近底物的细胞浓度。在Km , 附近,底物浓度的微小变化可显著影响反应速率,因此细胞底物利用率的微小变化可影响整个生物途径的功能。

并不是所有的酶都能产生双曲型的底物速率图,即Michaelis-Menten动力学。Michaelis-Meten动力学假设酶催化单一底物。受变构调节的酶具有多个活性位点,并且当反应速率与底物浓度成正比时,往往会产生一个乙状图。


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