효소 반응속도론

효소(enzyme)는 반응물(reactant)의 활성화 에너지(activation energy)를 낮추어 반응을 가속합니다. 효소가 반응물을 생성물(product)로 바꾸는 속도를 반응속도(reaction rate)라고 합니다. 사용 가능한 반응물 수를 포함하여 반응속도에 영향을 미치는 요인은 여러 가지가 있습니다. 효소 반응속도론(enzyme kinetics)은 효소가 반응속도를 어떻게 변화시키는지에 대한 연구입니다.

과학자들은 시험관의 통제된 환경에 놓인 일정한 양의 효소를 가지고 효소 반응속도론을 연구합니다. 정해진 양의 효소에 더 많은 반응물, 즉 기질(substrate)이 첨가되면, 효소가 더 많은 생성물을 만들 수 있기 때문에 반응속도가 증가합니다. 결과적으로 기질 농도에 대한 반응속도를 그래프로 나타낼 때, 기질을 증가시키면 반응속도가 증가합니다. 하지만, 일단 효소의 모든 활성부위가 점령되면, 반응속도는 평형에 도달합니다. 최대 반응속도에 도달하는 기질의 농도를 V_max라고 합니다. 현재 효소 분자의 수는 V_max를 제한합니다. 효소의 양이 증가하면 V_max는 증가하지만, 더 많은 기질을 첨가하는 것은 효과가 없습니다.

반응속도 대 기질 농도의 그래프는 효소 반응속도론의 다른 중요한 특징들을 나타낼 수 있습니다. 반응속도가 V_max(즉, ½ V_max)의 절반에 해당하는 기질 농도를 미카엘리스 상수(Michaelis constant, 줄여서 K_m)라고 합니다. K_m은 효소와 기질 사이의 친화력(affinity)을 나타냅니다. K_m이 낮은 효소는 V_max에 도달하는 데 필요한 기질이 적기 때문에 기질에 대한 친화력이 높습니다. 많은 효소의 경우, K_m의 값은 기질의 세포 농도에 매우 가깝습니다. K_m 근처에서는 기질 농도의 약간의 변화가 반응속도에 상당한 영향을 미칠 수 있으므로 세포 기질 가용성의 작은 변화가 생물학적 경로의 전반적인 기능에 영향을 미칠 수 있습니다.

모든 효소가 미카엘리스-멘텐 반응속도식(Michaelis Menten kinetics)으로 알려진 쌍곡선(hyperbolic) 모양의 기질 속도 그래프를 생성하는 것은 아닙니다. 미카엘리스-멘텐 반응속도식은 효소가 단일 기질을 촉매한다고 가정합니다. 다른자리입체성(allostery)으로 조절되는 효소는 여러 활성부위(active site)가 있으며, 반응속도를 기질 농도와 비교할 때 S자 모양의 그래프를 생성하는 경향이 있습니다.