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7.11:

Enzymkinetik

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Enzyme Kinetics

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Innerhalb einer Zelle können verschiedene Umweltbedingungen, wie zum Beispiel die Substratkonzentration, die Rate wesentlich beeinflussen, in der Enzyme chemische Reaktionen katalysieren. Dieser Vorgang, Enzymkinetik genannt, kann grafisch dargestellt werden, wobei die Reaktionsrate auf der y-Achse und die variierende Bedingung, in diesem Beispiel die Substratkonzentration, auf der x-Achse liegt. Die Reaktionsrate ist die Rate, zu der das Produkt geformt wird. Sie kann eine maximale Geschwindigkeit erreichen, V max genannt, die das Hoch erreicht, wenn alle verfügbaren Enzyme mit Substraten verbunden sind. Dadurch wird die Reaktionsrate durch die Konzentration der für eine Verbindung vorhandenen Enzyme eingeschränkt. Dieser Graph zeigt zudem die Geschwindigkeit, zu der die Reaktionsrate ansteigt. Die Variable wird durch Km reflektiert, die Substratkonzentration bei der Hälfe von V max, und stellt die Affinität oder Tendenz des Enzyms dar, sich mit dem Substrat zu verbinden. Ein Enzym mit einem niedrigen Km hat eine hohe Affinität, da es seine maximale Reaktionsrate bei einer niedrigen Substratkonzentration erreicht. Genauso entspricht ein hoher Km einer niedrigen Affinität, da das Enzym eine höhere Konzentration des Substrats braucht, um die Reaktionsrate zu maximieren.

7.11:

Enzymkinetik

Enzyme beschleunigen die Reaktionszeit, indem sie die Aktivierungsenergie der Edukte senken. Man bezeichnet die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym Edukte in Produkte umwandelt, als Reaktionsgeschwindigkeit. Mehrere Faktoren beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit, wie auch die Menge der verfügbaren Edukte. Die Enzymkinetik untersucht wie ein Enzym die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflusst.

Wissenschaftler untersuchen die Enzymkinetik eines Enzyms normalerweise mit einer bestimmten Enzymmenge in der kontrollierten Umgebung eines Reagenzglases. Wenn einer bestimmten Enzymmenge mehr Edukte oder Substrate hinzugefügt werden, erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit, während das Enzym mehr Produkte herstellt. Wenn die Reaktionsgeschwindigkeit und die Substratkonzentration in einem Graphen dargestellt werden, zeigt sich das die Erhöhung des Substrats die Reaktionsgeschwindigkeit erhöht. Wenn jedoch alle aktiven Zentren des Enzyms besetzt sind, erreicht die Reaktionsgeschwindigkeit ein Plateau. Die Substratkonzentration, bei der die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird, wird als Vmax bezeichnet. Die Anzahl der vorhandenen Enzymmoleküle begrenzt Vmax. Wenn die Menge des Enzyms erhöht wird, steigt Vmax, während die Zugabe von mehr Substrat keine Wirkung hat.

Die grafische Darstellung der Reaktionsgeschwindigkeit gegenüber der Substratkonzentration kann weitere wichtige Eigenschaften der Enzymkinetik zeigen. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte des Vmax (d.h. 1/2 Vmax) ist, wird als Michaeliskonstante (Km) bezeichnet. Km beschreibt die Affinität zwischen einem Enzym und dem Substrat. Enzyme mit einem kleinerem Km benötigen weniger Substrat, um Vmax zu erreichen, und haben daher eine höhere Affinität für das Substrat. Interessanterweise ist der Wert des Kms bei vielen Enzymen ähnlich der zellulären Konzentration des Substrats. Bei Werten nahe des Kms können kleine Änderungen in der Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich beeinflussen, so dass kleine Veränderungen der zellulären Substratverfügbarkeit die Funktion eines gesamten biologischen Weges beeinflussen können.

Nicht alle Enzyme erzeugen die hyperbole Kurve des Substrat-Reaktionsgeschwindigkeits-Graphen, welcher als Michaelis-Menten-Theorie bekannt ist. Die Michaelis-Menten-Theorie geht davon aus, dass das Enzym ein einzelnes Substrat katalysiert. Enzyme, die allosterisch reguliert werden, haben mehrere aktive Zentren und neigen dazu, eine sigmoide Kurve zu bilden, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration aufgetragen wird.

Suggested Reading

Johnson, Kenneth A. “A Century of Enzyme Kinetic Analysis, 1913 to 2013.” FEBS Letters 587, no. 17 (September 2, 2013): 2753–66. [Source]

Suarez, R. K., J. F. Staples, J. R. B. Lighton, and T. G. West. “Relationships between Enzymatic Flux Capacities and Metabolic Flux Rates: Nonequilibrium Reactions in Muscle Glycolysis.” Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94, no. 13 (June 24, 1997): 7065–69. [Source]