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21.6:

Acides aminés

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Chemistry
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Amino acids

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Les acides aminés sont des composés organiques qui sont majoritairement constitués de carbone, d’hydrogène, d’oxygène et d’azote. Bien qu’il y en ait des centaines d’acides aminés, il y en a vingt qui fonctionnent comme éléments constitutifs des protéines. Ces vingt acides aminés sont souvent désignés par leurs abréviations à trois ou une lettre.Tous les acides aminés ont un carbone central appelé le carbone alpha, qui fonctionne comme un centre chiral pour la plupart des acides aminés. Il est attaché à un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et un groupe R variable. Une molécule chirale a quatre groupes distincts disposés autour d’un atome particulier, connu comme centre chiral.Comme la glycine a un atome d’hydrogène comme groupe R, il n’a pas quatre groupes distincts et n’a donc pas de centre chiral. Ces quatre groupes peuvent former deux configurations distinctes qui sont des stéréoisomères, appelés isomères L et D.Ces isomères sont des images miroir qui ne sont pas superposables les uns aux autres. Les acides aminés utilisés dans la synthèse des protéines sont toujours des L-isomères.Le groupe amine sur un acide aminé peut agir comme une base et accepter un proton résultant en une charge positive, alors que le groupe carboxyle peut agir comme un acide et donne un proton résultant en une charge négative. Au pH physiologique, les acides aminés existent généralement sous forme de double charge et sont appelés zwitterions, molécules avec un nombre égal de charges positives et négatives. Chaque acide aminé a un groupe R unique qui est responsable de leurs caractéristiques variées qui inclue leur taille, leur solubilité et leur charge.Les acides aminés sont largement classés en deux catégories en fonction de leurs groupes R:non polaire et polaire. Les acides aminés non polaires peuvent être divisés en aliphatique et aromatique. Les acides aminés polaires peuvent être divisés en acides, basiques, et non chargé à un pH neutre.Les groupes aliphatiques sont des hydrocarbures à liaison simple qui existent sous forme de chaînes droites, ramifiées ou cycliques. Les acides aminés à groupes R aliphatiques sont la glycine, l’acide aminé le plus simple;l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine, qui sont extrêmement hydrophobes et s’associent les uns aux autres pour former des structures centrales stables dans les protéines;la méthionine, un acide aminé contenant du soufre;et la proline, qui a un anneau aliphatique. Les groupes aromatiques sont des hydrocarbures qui existent sous forme de cycles insaturés avec alternance de liaisons simples et doubles.Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine, et tryptophane, qui sont tous grands et capables de participer à des interactions hydrophobes. Les acides aminés acidiques sont l’aspartate et le glutamate. Ils ont des groupes carboxyle qui donnent un proton pour devenir chargé négativement.Les acides aminés basiques sont la lysine, l’arginine, et l’histidine. Ils ont des groupes amino sur leurs chaînes latérales qui acceptent qu’un proton pour devenir chargé positivement. Les acides aminés polaires non chargés sont la sérine, la thréonine, la cystéine, l’asparagine et le glutamine.Ils sont hydrophiles et contiennent des groupes diverses fonctions polaires:groupes hydroxyle dans la sérine et la thréonine, un groupe sulfhydryle dans la cystéine et des groupes amide dans l’asparagine et la glutamine.

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Acides aminés

Les acides aminés sont les monomères qui forment les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central, ou le carbone alpha (α), lié à un groupe aminé (NH2), un groupe carboxyle (COOH) et à un atome d’hydrogène. Chaque acide aminé possède également un autre atome ou groupe d’atomes liés à l’atome central appelé le groupe R. Il y a 20 acides aminés communs présents dans les protéines, chacun avec un groupe R différent. La variation de la séquence des acides aminés est responsable de l’énorme variation de la structure et de la fonction des protéines.

Les scientifiques utilisent le nom d’acide aminé parce que ces acides contiennent à la fois des groupes aminé et des groupes acide carboxylique dans leur structure de base. Une seule lettre majuscule ou une abréviation de trois lettres représente les acides aminés. Par exemple, la lettre V ou le symbole de trois lettres val représentent la valine.

 Image1

Groupes R

Le groupe R (ou chaîne latérale) est différent pour chaque acide aminé. La nature chimique de la chaîne latérale détermine la nature de l’acide aminé (c’est-à-dire qu’il est acide, basique, polaire ou apolaire). Par exemple, l’acide aminé glycine a un atome d’hydrogène en tant que groupe R. Les acides aminés comme la valine, la méthionine et l’alanine sont de nature apolaire ou hydrophobe, tandis que les acides aminés comme la sérine, la thréonine et la cystéine sont polaires et ont des chaînes latérales hydrophiles. Les chaînes latérales de la lysine et de l’arginine sont chargées positivement, et par conséquent ces acides aminés sont aussi des acides aminés basiques. La proline a un groupe R qui est lié au groupe aminé, formant une structure de type cyclique. La proline est une exception à la structure standard des acides aminés puisque son groupe aminé n’est pas séparé de la chaîne latérale.

Ce texte est adapté de Openstax, Biologie 2e, Chapitre 3.4 : Protéines.