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21.6:

Aminoacidi

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Chemistry
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Amino acids

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Gli amminoacidi sono composti organici costituiti prevalentemente da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Benché ci siano centinaia di aminoacidi, ce ne sono venti che funzionano come elementi costitutivi delle proteine. Questi venti amminoacidi sono spesso indicati con le loro abbreviazioni di tre o una lettera.Tutti gli amminoacidi hanno un carbonio centrale, definito carbonio alfa, che funziona come un centro chirale per la maggior parte degli amminoacidi. È collegato a un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e ad un gruppo R variabile. Una molecola chirale ha quattro gruppi distinti disposti attorno ad un particolare atomo, noto come centro chirale.Poiché la glicina ha un atomo di idrogeno come gruppo R, non ha quattro gruppi distinti e, dunque, non ha un centro chirale. Questi quattro gruppi possono formare due configurazioni distinte che sono stereoisomeri, detti isomeri L e D.Questi isomeri sono immagini speculari che non sono sovrapponibili l’una sull’altra. Gli amminoacidi usati nella sintesi proteica sono sempre L-isomeri.Il gruppo amminico su un amminoacido può agire come base e accettare un protone risultando in una carica positiva, mentre il gruppo carbossilico può agire come un acido e donare un protone con conseguente carica negativa. A pH fisiologico, gli amminoacidi di solito esistono come doppia carica e sono detti zwitterioni, molecole con un numero uguale di cariche positive e negative. Ogni amminoacido ha un gruppo R unico che è responsabile delle loro varie caratteristiche, che includono la loro dimensione, solubilità e carica.Gli amminoacidi sono ampiamente classificati in due categorie in base ai loro gruppi R:non polari e polari. Gli amminoacidi non polari possono essere suddivisi in alifatici e aromatici. Gli amminoacidi polari possono essere suddivisi in acidi, basici e non carichi a pH neutro.I gruppi alifatici sono idrocarburi a legame singolo che esistono come catene diritte, ramificate o cicliche. Gli amminoacidi con gruppi R alifatici sono la glicina, l’amminoacido più semplice;l’alanina, la valina, la leucina e l’isoleucina, che sono estremamente idrofobiche e si associano fra loro per formare strutture centrali stabili nelle proteine;la metionina, un amminoacido contenente zolfo;e la prolina, che ha un anello alifatico. I gruppi aromatici sono idrocarburi che esistono come anelli insaturi, con legami singoli e doppi alternati.Gli amminoacidi aromatici sono fenilalanina, tirosina e triptofano, tutti di grandi dimensioni e in grado di partecipare alle interazioni idrofobiche. Gli amminoacidi acidi sono l’aspartato e il glutammato, e hanno gruppi carbossilici che donano un protone per caricarsi negativamente. Gli amminoacidi di base sono lisina, arginina, e istidina.Hanno gruppi amminici sulle loro catene laterali che accettano che un protone si carichi positivamente. Gli amminoacidi polari non carichi sono serina, treonina, cisteina, asparagina, e glutammina. Sono idrofili e contengono vari gruppi funzionali polari:gruppi idrossilici in serina e treonina, un gruppo sulfidrilico in cisteina e gruppi ammidici in asparagina e glutammina.

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Aminoacidi

Gli amminoacidi sono i monomeri che comprendono proteine. Ogni amminoacido ha la stessa struttura fondamentale, che consiste di un atomo di carbonio centrale,o carbonio alfa( α ), legato ad un amminogruppo (NH2), un gruppo carbossile (COOH), e ad un atomo di idrogeno. Ogni amminoacido ha anche un altro atomo o gruppo di atomi legati all’atomo centrale noto come gruppo R. Ci sono 20 amminoacidi comuni presenti nelle proteine, ognuno con un diverso gruppo R. La variazione nella sequenza degli amminoacidi è responsabile dell’enorme variazione nella struttura e nella funzione delle proteine.

Gli scienziati usano il nome “amminoacido” perché questi acidi contengono sia gruppi amminoamminici che gruppi di acidi carbossilici nella loro struttura di base. Una singola lettera maiuscola o un’abbreviazione di tre lettere rappresenta gli amminoacidi. Ad esempio, la lettera V o il simbolo di tre lettere val rappresentano valine.

 Image1

Gruppi R

Il gruppo R (o catena laterale) è diverso per ogni amminoacido. La natura chimica della catena laterale determina la natura dell’amminoacido (cioè, sia esso acido, di base, polare o non polare). Ad esempio, l’amminoacido glicina ha un atomo di idrogeno come gruppo R. Gli amminoacidi come la vascolarina, la meionina e l’alanina sono di natura nonpolare o idrofobica, mentre gli amminoacidi come serina, treonina e cisteina sono polari e hanno catene laterali idrofile. Le catene laterali di llysina e arginina sono cariche positivamente, e quindi questi amminoacidi sono anche amminoacidi di base. La prolina ha un gruppo R collegato al gruppo ammino, formando una struttura ad anello. La prolina è un’eccezione alla struttura standard dell’amminoacido poiché il suo amminogruppo non è separato dalla catena laterale.

Questo testo è adattato da Openstax, Biology 2e, Capitolo 3.4: Proteine.