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21.7:

Los Enlaces Peptídicos

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Peptide Bonds

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Los aminoácidos se unen covalentemente entre sí a través de enlaces peptídicos. Un enlace peptídico une el grupo carboxilo de un aminoácido al grupo amino del otro. Los péptidos son pequeñas cadenas de aminoácidos que varían de dos a cincuenta monómeros.Un enlace peptídico se forma a través de una reacción de condensación que libera una molécula de agua. Cuando un grupo amino y un grupo carboxilo se unen, resulta en la formación de un grupo amida. El enlace peptídico tiene una estructura plana rígida y muestra algunas características de un enlace doble.Esto se debe a que el enlace doble en el carbonilo puede actuar como una estructura de resonancia con el enlace peptídico carbono-nitrógeno. Esta resonancia conduce a la disminución de la longitud del enlace simple, a un aumento de la longitud del enlace doble e inhibe la rotación de los grupos alrededor del enlace peptídico. Los enlaces peptídicos pueden existir en conformaciones cis y trans.En la conformación cis, los carbonos alfa están en el mismo lado del enlace peptídico, y en la conformación trans, están en lados opuestos del enlace. Los enlaces peptídicos ocurren principalmente en la conformación trans, excepto cuando la prolina contribuye con su grupo amino a la formación de enlaces. Los aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos tienen un N-terminal y un C-terminal.El N-terminal es el extremo donde el grupo amino no participa en la formación de un enlace peptídico, y el C-terminal es el extremo donde el grupo carboxilo no participa en la formación de un enlace peptídico. La secuencia de aminoácidos en un péptido o proteína siempre comienza con el N-terminal y termina con el C-terminal. Cuando dos aminoácidos se unen a través de un enlace peptídico, se conocen como dipéptidos.Cuando tres y cuatro aminoácidos se unen a través de enlaces peptídicos, se conocen como tripéptidos y tetrapéptidos, respectivamente. Y cuando varios aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, se les conoce como polipéptidos. Los enlaces peptídicos se pueden romper rápidamente mediante hidrólisis utilizando catalizadores químicos, como ácidos o enzimas conocidas como proteasas.La ruptura de los enlaces peptídicos implica la adición de una molécula de agua. Alternativamente, estos enlaces pueden romperse espontáneamente mediante un proceso lento en presencia de agua.

21.7:

Los Enlaces Peptídicos

Un enlace peptídico une covalentemente los aminoácidos a través de una reacción de deshidratación. El grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido se combinan, liberando una molécula de agua. El enlace resultante es el enlace peptídico. Los productos que forman estos enlaces son péptidos. A medida que más aminoácidos se unen a esta cadena en crecimiento, la cadena resultante es un polipéptido. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre en un extremo. Este extremo tiene el terminal-N, o el aminoterminal, y el otro extremo tiene un grupo carboxilo libre—el terminal-C o carboxilo. Mientras que los términos polipéptido y proteína se utilizan a veces indistintamente, un polipéptido es técnicamente un polímero de aminoácidos, mientras que el término proteína se utiliza para un polipéptido o polipéptidos que se han combinado y a menudo han unido grupos protésicos no peptídicos, tienen una forma distinta, y una función única.

Química de los enlaces peptídicos

Un enlace peptídico tiene una estructura plana rígida debido a la resonancia. Esta resonancia implica el compartir de electrones entre los enlaces dobles presentes en el grupo carbonilo y el enlace péptido entre el carbono y el nitrógeno, que es un enlace sencillo. Esto resulta en el aumento de la longitud del enlace doble y en la disminución de la longitud del enlace sencillo con respecto a la longitud esperada en ausencia de resonancia.

Los enlaces peptídicos pueden ocurrir en dos posibles configuraciones: cis y trans. En la configuración cis, los carbonos alfa de ambos aminoácidos conectados por el enlace peptídico están en el mismo lado del enlace; y en la configuración trans, los carbonos alfa de los dos aminoácidos conectados por el enlace peptídico están en lados opuestos del enlace. La configuración cis ocurre generalmente cuando la prolina contribuye con su grupo amino a la formación del enlace; sin embargo, sólo alrededor del 10% de las prolinas están precedidas por enlaces cis.

La rotación no es posible alrededor de los enlaces peptídicos debido a su estructura rígida. Sin embargo, la rotación puede ocurrir alrededor de los enlaces que unen el carbono alfa a los átomos de nitrógeno y carbono, respectivamente.

Este texto ha sido adaptado de Openstax, Biología 2e, Capítulo 3.4: Proteínas.