Back to chapter

3.4:

الحفاظ على نطاق البروتين عن بقية البروتينات المختلفة

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Conservation of Protein Domains Over Different Proteins

Languages

Share

نطاق البروتين هو جزء محتوى ذاتيا من البروتين القادر على الطَيّبشكل مستقل ليكون تركيب ثلاثي الأبعاد. هناك طرق محدودة لنطاقات البروتين يمكنها ان تنطوى بها نظرا لأن بعض الترتيبات الثلاثية الأبعاد تحديدا من حلزوانات الفا،ألواح بيتا والحلقات تكون مفضلة بشكل نشط أكثر من الآخرين. 00:00:21.250 00:00:24.370 يوجد عشرات الْآلَافِمن البروتينات المختلفة.ولكن هناك أقل من 1500 من النطاقات المعروفة لأنه تظهر نطاقات متشابهة في العديد من البروتينات. البروتينات التى بها تسلسلات قصيرة من الحمض الأمينى على الأرجح سيكون بها نطاق واحد فقط ولكن أغلب البروتينات تحتوي على نطاقات متعددة بوظائف مميزة. النطاقات المتعددة من البروتين تعمل معًا لتمكنها من أن تؤدي دورها.و غالبا نطاق واحد من النطاقات يعمل على تنظيم وظيفة نطاق آخر. على سبيل المثال،عندما يرتبط الجزىء الليجند بالموقع المخصص له على المستقبِل فهذا الارتباط يمكنه تحفيز الوظيفة الإنزيمية للنطاق الحفاز. نطاقات البروتين تطوّرت كوحدات نمطية حيث يمكن إعادة ترتيبها لتخليق بروتينات جديدة مع وظائف فريدة في عملية تسمى تبديل النطاق.سيتم دمج هذه الوحدات في اتجاهات مختلفة وفقًا لموقع أطراف النيتروجين والكربون فى سلسلة الحمض الأمينى. إذا كانت النهاية التى بها نيتروجين والنهاية التى بها كربون فى النطاق قريبتان فإن البروتين سينتهى به الحال لتكوين بنية كروية مدمجة،بينما إذا كانت النهاية التى بها نيتروجين والنهاية التى بها كربون فى النطاق على أطراف متعاكسة فسوف يكون البنية اجمالا فى شكل مطول و مستقيم إس آر سي هو بروتين يحتوي على ثلاث نطاقات واضحة. اثنان من هذه تسمى نطاقات اس ار سي المتماثلة 00:01:47.200 00:01:52.720 إس إتش 2 و إس إتش 3 يسمحان للبروتينات التى تحتوى على هذا النطاق بالإرتباط بتسلسلات محددة من سلاسل الحمض الأمينى.كل من هذه النطاقات تكون محفوظة عبر بروتينات مختلفة. النطاق إس إتش 2 يرتبط بتيروسين فوسفوري 00:02:04.330 00:02:08.560 و موجود في أكثر من 115 بروتين مختلف. النطاق إتش 3 يرتبط بتسلسلات غنية بالبرولين ويوجد300 مرة في الجينوم البشري.نطاقات البروتين هذه وغيرها هي كتل بناء وراثية لتكوين البروتينات التى تقوم بوظائف متعددة بطرق فريدة.

3.4:

الحفاظ على نطاق البروتين عن بقية البروتينات المختلفة

نطاقات البروتين عبارة عن وحدات صغيرة مستقلة هيكليًا تشكل جزءًا من سلسلة أحماض أمينية واحدة.   على الرغم من أن هذه المجالات غالبًا ما تكون مستقلة هيكليًا ، إلا أنها قد تعتمد على التأثيرات التآزرية لأداء وظائفها كجزء من بروتين أكبر. قد يتم حفظ مجالات البروتين داخل نفس الكائن الحي ، وكذلك عبر كائنات مختلفة.

غالبًا ما تتكرر مجموعة محدودة من نطاقات البروتين وتعيد الاتحاد أثناء التطور. يمكن تنظيم هذه المجالات في مجموعات مختلفة لتشكيل جزيئات مميزة وظيفيًا في عملية تُعرف باسم خلط المجال. غالبًا ما يكون هيكل البروتين الثالث للبروتينات المرتبطة تطوريًا أكثر تشابهًا من تسلسل الأحماض الأمينية الأولية ؛ لذلك ، فإن تحليل الهيكل ثلاثي الأبعاد لمجال البروتين ، بالإضافة إلى تسلسله ، ضروري لدراسة الحفاظ على مجال البروتين.

تحتوي عائلة بروتين الأرجونوت على ثلاثة مجالات أساسية محفوظة &#8211؛ PAZ و MID و PIWI. تحتوي هذه البروتينات على وحدات ربط عالية التخصص ترتبط بمكونات RNA صغيرة، بما في ذلك RNAs ميكروية، و RNAs قصيرة التداخل، و Piwi المتفاعلة RNAs، للمشاركة في تنظيم إسكات الجينات. لا تعمل هذه الجينات الصغيرة إلا عندما ترتبط ببروتينات الأرجونوت. السمة المميزة لمجال PAZ هي جيب الربط للنهاية 3 & # 8217 ؛ – برودروودينج من RNAs الصغيرة. مجال PIWI ، وهو مجال يعرض نشاط تقطيع اللحم ، مشابه هيكليًا لـ RNase H البكتيرية ، وهو بروتين مسؤول عن تحلل الحمض النووي الريبي في مركب RNA-DNA. المجال MID موجود بين المجال PAZ و PIWI وله جيب ملزم لـ 5 &#8242؛ فوسفات الحمض النووي الريبي الصغير. أحد العناصر المحفوظة في هذه المجالات هو شكل حمض الأسبارتيك – حمض الأسبارتيك – هيستيدين (DDH) الذي يشارك في وظيفته التحفيزية.

يتم حفظ بروتينات الأرجونوت عبر الكائنات الحية ولها عائلات متعددة في كائنات مختلفة تتراوح من خمسة في &#160؛ذبابة الفاكهة، ثمانية في البشر، عشرة في &#160؛أرابيدوبسيس، وسبعة وعشرون في &#160؛ ج. ايليجانس.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. Molecular Biology of the Cell. 6th ed. Garland Science, 2017.
  2. Khersonsky, Olga, and Sarel J. Fleishman. “Why Reinvent the Wheel? Building New Proteins Based on Ready-Made Parts.” Protein Science 25, no. 7 (2016): 1179–87. https://doi.org/10.1002/pro.2892.
  3. Bagowski, C. P., Bruins, W., & Te Velthuis, A. J. (2010). The nature of protein domain evolution: shaping the interaction network. Current genomics, 11(5), 368–376. https://doi.org/10.2174/138920210791616725
  4. Ender, C., & Meister, G. (2010). Argonaute proteins at a glance. Journal of cell science, 123(11), 1819-1823.
  5. Höck, J., & Meister, G. (2008). The Argonaute protein family. Genome biology, 9(2), 210. https://doi.org/10.1186/gb-2008-9-2-210