3.4:
الحفاظ على نطاق البروتين عن بقية البروتينات المختلفة
3.4:
الحفاظ على نطاق البروتين عن بقية البروتينات المختلفة
نطاقات البروتين عبارة عن وحدات صغيرة مستقلة هيكليًا تشكل جزءًا من سلسلة أحماض أمينية واحدة. على الرغم من أن هذه المجالات غالبًا ما تكون مستقلة هيكليًا ، إلا أنها قد تعتمد على التأثيرات التآزرية لأداء وظائفها كجزء من بروتين أكبر. قد يتم حفظ مجالات البروتين داخل نفس الكائن الحي ، وكذلك عبر كائنات مختلفة.
غالبًا ما تتكرر مجموعة محدودة من نطاقات البروتين وتعيد الاتحاد أثناء التطور. يمكن تنظيم هذه المجالات في مجموعات مختلفة لتشكيل جزيئات مميزة وظيفيًا في عملية تُعرف باسم خلط المجال. غالبًا ما يكون هيكل البروتين الثالث للبروتينات المرتبطة تطوريًا أكثر تشابهًا من تسلسل الأحماض الأمينية الأولية ؛ لذلك ، فإن تحليل الهيكل ثلاثي الأبعاد لمجال البروتين ، بالإضافة إلى تسلسله ، ضروري لدراسة الحفاظ على مجال البروتين.
تحتوي عائلة بروتين الأرجونوت على ثلاثة مجالات أساسية محفوظة –؛ PAZ و MID و PIWI. تحتوي هذه البروتينات على وحدات ربط عالية التخصص ترتبط بمكونات RNA صغيرة، بما في ذلك RNAs ميكروية، و RNAs قصيرة التداخل، و Piwi المتفاعلة RNAs، للمشاركة في تنظيم إسكات الجينات. لا تعمل هذه الجينات الصغيرة إلا عندما ترتبط ببروتينات الأرجونوت. السمة المميزة لمجال PAZ هي جيب الربط للنهاية 3 & # 8217 ؛ – برودروودينج من RNAs الصغيرة. مجال PIWI ، وهو مجال يعرض نشاط تقطيع اللحم ، مشابه هيكليًا لـ RNase H البكتيرية ، وهو بروتين مسؤول عن تحلل الحمض النووي الريبي في مركب RNA-DNA. المجال MID موجود بين المجال PAZ و PIWI وله جيب ملزم لـ 5 ′؛ فوسفات الحمض النووي الريبي الصغير. أحد العناصر المحفوظة في هذه المجالات هو شكل حمض الأسبارتيك – حمض الأسبارتيك – هيستيدين (DDH) الذي يشارك في وظيفته التحفيزية.
يتم حفظ بروتينات الأرجونوت عبر الكائنات الحية ولها عائلات متعددة في كائنات مختلفة تتراوح من خمسة في  ؛ذبابة الفاكهة، ثمانية في البشر، عشرة في  ؛أرابيدوبسيس، وسبعة وعشرون في  ؛ ج. ايليجانس.
Suggested Reading
- Alberts, Bruce. Molecular Biology of the Cell. 6th ed. Garland Science, 2017.
- Khersonsky, Olga, and Sarel J. Fleishman. “Why Reinvent the Wheel? Building New Proteins Based on Ready-Made Parts.” Protein Science 25, no. 7 (2016): 1179–87. https://doi.org/10.1002/pro.2892.
- Bagowski, C. P., Bruins, W., & Te Velthuis, A. J. (2010). The nature of protein domain evolution: shaping the interaction network. Current genomics, 11(5), 368–376. https://doi.org/10.2174/138920210791616725
- Ender, C., & Meister, G. (2010). Argonaute proteins at a glance. Journal of cell science, 123(11), 1819-1823.
- Höck, J., & Meister, G. (2008). The Argonaute protein family. Genome biology, 9(2), 210. https://doi.org/10.1186/gb-2008-9-2-210