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DOI: 10.3791/61004-v
Maria Lucia Pigazzini*1,2, Christian Gallrein*1, Manuel Iburg*1, Gabriele Kaminski Schierle3, Janine Kirstein1,4
1Leibniz Research Institute for Molecular Pharmacology im Forschungsverbund Berlin, 2NeuroCure Cluster of Excellence,Charité - Universitätsmedizin Berlin, 3Molecular Neuroscience Group, Department of Chemical Engineering and Biotechnology,University of Cambridge, 4Cell Biology,University of Bremen
Please note that some of the translations on this page are AI generated. Click here for the English version.
L'imaging a vita di fluorescenza monitora, quantifica e distingue le tendenze di aggregazione delle proteine nei modelli di malattia di C. elegans viventi, invecchiamento e stressati.
Il metodo ci consente di distinguere chiaramente le strutture proteiche amiloidi integrate dalle controparti solubili e persino accumulate. La tecnica viene eseguita in vivo in modo non invasivo con pochi o nessun effetto collaterale tossico. Poiché dipende dalle proprietà fluorescenti del fluoroforo stesso, è altamente robusto e riproducibile nel tempo.
FLIM è stato utilizzato nel campo della diagnosi del cancro. Tuttavia, lo utilizziamo per studiare i meccanismi di base dell'aggregazione proteica che sono effettivamente rilevanti per le malattie neurodegenerative. La metodologia può essere utilizzata nel campo dell'aggregazione proteica.
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