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8.4:

Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat

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Pyruvate Oxidation

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Nach der Glykolyse in Eukaryonten gelangen die geladenen Pyruvatmoleküle über aktiven Transport in die Mitochondrien und durchlaufen drei enzymatische Reaktionen. Der Prozess wird durch einen Komplex katalysiert, den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, in dem drei Enzyme eine Rolle spielen. Im ersten Schritt wird die Carboxylgruppe aus dem Pyruvat entfernt und als Kohlendioxid freigesetzt. Das gestrippte Molekül wird dann zu einer Acetylgruppe oxidiert und die freigesetzten Elektronen werden von NAD+ aufgenommen, um NADH zu bilden. Dann wird die Acetylgruppe auf das Coenzym A übertragen, wo es sich an das Schwefelatom bindet, um Acetylcoenzym A oder Acetyl-CoA zu erzeugen, das sich zur weiteren Oxidierung in den Zitronensäurezyklus hineinbewegt.

8.4:

Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat

Nach der Glykolyse gelangen die geladenen Pyruvatmoleküle durch einen aktiven Transport in die Mitochondrien und durchlaufen drei enzymatische Reaktionen. Diese Reaktionen sorgen dafür, dass Pyruvat in den nächsten Stoffwechselweg gelangen kann, so dass die in den Pyruvatmolekülen gespeicherte Energie von den Zellen genutzt werden kann.

Zuerst entfernt das Enzym Pyruvat-Dehydrogenase die Carboxylgruppe des Pyruvats und setzt sie als Kohlendioxid frei. Das abgetrennte Molekül wird dann oxidiert und setzt Elektronen frei, die dann von NAD+ aufgenommen werden um NADH zu bilden, wobei sich Acetat bildet.

Schließlich bindet sich Coenzym A über sein Schwefelatom an das Acetat, um Acetyl-Coenzym A oder Acetyl-CoA zu bilden. Coenzym A ist eine schwefelhaltige Verbindung, die von einem B Vitamin abstammt. Acetyl-CoA geht dann in den Citratzyklus über, wo es weiter oxidiert wird.

Suggested Reading

Schell, John C, and Jared Rutter. “The Long and Winding Road to the Mitochondrial Pyruvate Carrier.” Cancer & Metabolism 1 (January 23, 2013): 6. [Source]

McCommis, Kyle S., and Brian N. Finck. “Mitochondrial Pyruvate Transport: A Historical Perspective and Future Research Directions.” The Biochemical Journal 466, no. 3 (March 15, 2015): 443–54. [Source]