Kısa Peptidlerinin Self-meclisi tarafından Sıralı Biyomoleküler Yapıların Oluşumu

1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem
Published 11/21/2013
0 Comments
  CITE THIS  SHARE 
Chemistry

Your institution must subscribe to JoVE's Chemistry section to access this content.

Fill out the form below to receive a free trial or learn more about access:

Welcome!

Enter your email below to get your free 10 minute trial to JoVE!





By clicking "Submit", you agree to our policies.

 

Summary

Bu çalışma, kendi kendine düzeneğinin kendiliğinden işlemi ile yüksek sıralı peptit bazlı yapıların oluşumunu tarif eder. Yöntem, ticari olarak temin edilebilen ve bilinen peptidler laboratuar ekipmanları kullanır. Bu teknik, peptidlerin büyük bir çeşitlilik uygulanabilir ve yeni peptid-bazlı düzeneklerinin keşfine yol açabilir.

Cite this Article

Copy Citation

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

Please note that all translations are automatically generated.

Click here for the english version. For other languages click here.

Abstract

Doğada, kompleks fonksiyonel yapıları, ılımlı koşullar altında biyomoleküllerin kendini düzeneği ile meydana getirilir. Kendini aksamını kontrol güçleri anlama ve in vitro bu süreci taklit malzeme bilimi ve nanoteknoloji alanlarında önemli gelişmeler getirecek. Bu önemli bir çeşitlilik mevcut olarak mevcut biyolojik yapı taşları arasında, peptidler, büyük ölçekli sentez basittir, çeşitli avantajları vardır ve bunlar kolayca biyolojik ve kimyasal maddeler 1,2 ile modifiye edilebilir. Bu siklik peptitler, amfifil peptitler ve peptit-konjugatları çözelti içinde düzenli yapılar halinde kendi kendine birleşebilen peptidler olarak tasarlanan çeşitli sınıfları. Homoaromatik dipeptidlerin, örneğin nanotüpler, küreler ve fibriller 3-8 olarak sipariş yapıların oluşturulması için gerekli olan tüm molekül bilgileri içeren kısa kendi kendini monte peptidlerin sınıfıdır. Bu peptidlerin bir çok çeşitli ticari olarak temin edilebilir.

9. Burada sunulan protokolleri potansiyel peptidler ya da biyolojik yapı taşları diğer sınıfların adapte edilebilir Yeni peptit bazlı yapıların keşfine ve montajı daha iyi kontrol yol açar.

Introduction

Doğa formları Biyomoleküler kendini montaj süreci yapılarını emretti ve fonksiyonel. Bu kendiliğinden süreci yöneten kuvvetler anlama in vitro olarak kendini montaj taklit ve buna bağlı olarak malzeme bilimleri 10,11 alanında önemli gelişmeler yeteneği yol açabilir. Peptides, özel olarak ise, bu, büyük yapısal çeşitlilik, kimyasal sentez kolaylığı sergilediklerinden, biyomoleküler bir yapı bloğu olarak çok ümit vericidir ve kolayca biyolojik ve kimyasal maddeler ile fonksiyonalize edilebilir. Peptit kendini montaj alanında GhadiRi ve D-ve L-amino asitler 12 dönüşümlü halkalı peptidler tarafından peptid nanotüpler kendinden montaj gösterdi meslektaşları tarafından öncülük edilmiştir. Peptid düzeneklerinin tasarımına diğer başarılı yaklaşımlar doğrusal bolaamphiphile peptidler 5 amfifillerin (AP) 6, konjuge olmayan kendi kendini tamamlayan iyonik peptidler 13, yüzey aktif madde benzeri peptitler yer alır 15, copolypeptides.

Daha yeni bir yaklaşım kısa aromatik peptitlerin kendi kendine düzeneğini içerir homoaromatik dipeptidler adlandırılır. Bu peptitler, aromatik doğası (örneğin Phe-Phe, tert-bütil dikarbonat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21 sadece iki amino asit içerir. Bu homoaromatik peptidler tarafından oluşturulan yapılar boru şekilli yapılar, küreler, yaprak tabaka-benzeri montajlar ve lifler 6,8,15,21-32 içerir. Bazı durumlarda fiberler bir hidrojel 33-37 veren bir fibril örgü oluşturmak. Bu derlemeleri biosensörleme, ilaç dağıtım, moleküler elektronik, vb uygulamalar için istismar edilmiştir. 38-45

Bu çalışma homoaromatik peptidlerin; kendi kendini montaj başlatmak için gerekli olan deneysel adımları açıklar. Buna ek olarak, bu coassembly peptidin süreci sunar. Bu işlem, peptidin birden fazla tipinin kendine düzeneğini içerirmonomer.

Difenilalanindir peptid (NH2-Phe-Phe-COOH) ve Boc analog korumalı (Boc-Phe-Phe-OH): Bizim gösteri iki ticari olarak temin edilebilir peptidlerin coassembly içerir. Bir Süpermoleküler yapıya peptitler öz-montaj her biri: ya da küre ya da lifler halinde difenilalanindir peptit formları boru şekilli düzenekleri ve Boc-Phe-Phe-OH peptit öz-montaj çözücü 7,17,46 bağlı olarak değişir. Bu belirli oranlarda iki peptidler karıştırıldı ve elektron mikroskobu, kuvvet mikroskopisi ve FT-IR spektroskopi ile sonuçlanmıştır derlemeleri karakterize edilir. Yöntemler, bir kaç yüz nanometre bir çapı olan ince uzun düzenekleri tarafından bağlanan birkaç mikron çapında (1-4 um) olan küresel elemanlar (~ 300-800 nm), aşağıdakilerden oluşan bir peptid bazlı yapı oluşumunu gösterdi . Küresel yapılar üzerinde dişli gibi görünüyor gibi meclisleri, kendi morfolojisi boncuklu dizelere benzeruzun meclisleri. Bu nedenle bu derlemeleri "biyomoleküler kolye" olarak adlandırılır. "Biyomoleküler kolye" bir ilaç teslim maddesi olarak veya elektronik uygulamalar için bir iskele olarak, yeni bir biyomalzeme olarak hizmet olabilir. Ayrıca, peptitlerin kendi kendine düzeneğine yol açan prosedür, peptidler ve diğer biyomoleküllerin sınıfları ile kullanılabilir. Bu, kendi kendine montaj ve yeni sipariş yapıların oluşumunda rol oynayan kuvvetler daha iyi anlaşılmasına yol açabilir.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

1.. Homoaromatik dipeptidlerin Self-montaj

  1. Onun liyofilize formda (örneğin NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) 'de arzu edilen peptidi tartılır ve 1,1,1,3,3,3-hekzafloro in peptidi eritilerek bir stok çözelti hazırlamak -2-propanol 7,17,46 (NH2-Phe-Phe-OH ve Boc-Phe-Phe-COOH, örneğin 100 mg / ml) içinde uygun konsantrasyona seyreltildi (HFP).
  2. Peptid tamamen çözülmüş ve çözelti (bir kaç dakika) net görünüyor kadar bankta vorteks ve yer kullanarak çözüm karıştırın.
  3. Uygun konsantrasyonda (nanotüpler oluşumu için üç damıtılmış suda NH2-Phe-Phe-OH (TDW) örneğin 2 mg / ml 'ye uygun bir çözücü ile birlikte, peptit stok çözeltisi ile seyreltilir, peptidin 2 ul ekleyerek 98 ul TDW, küresel yapıların oluşması için etanol içinde Boc-Phe-Phe-COOH 5 mg / ml) stok çözeltisi.
  4. 24 saat boyunca oda sıcaklığında çözelti tutunhr.
  5. Herhangi bir preaggregation önlemek amacıyla, her bir deney için taze stok çözelti hazırlayın.

2. İki Homoaromatik dipeptidlerin Coassembly

  1. TDW ve mutlak etanol içinde eşit hacimlerde karıştırılması ile% 50 etanol içinde bir çözeltisi hazırlandı. İki çözüm karıştırmak için girdap kullanın.
  2. NH2-Phe-Phe-OH peptit ve Boc-Phe-Phe-OH peptidin 1 mg, 2 mg tartılır. 100 mg / ml 'lik bir konsantrasyona kadar HFP her bir peptid çözülür.
  3. Vorteks ile peptitler stok çözümler karıştırın ve peptidler tamamen çözülmüş ve çözümleri net görünüyor kadar tezgah üzerine koyun.
  4. Peptidler, arzu edilen orana stok çözelti karıştırın. Bu özel deneyde (sırası ile 05:03 'lik nihai oranı) Boc-Phe-Phe-OH peptidin 6 ul NH2-Phe-Phe-OH peptidin 10 ul karışımı. Nedeniyle HFP çözücünün yüksek volatilite için, (bu stok çözeltinin büyük miktarda hazırlanması önerilir least 10 ul).
  5. Harmanlanmış peptidler stok solüsyonu karıştırmak için girdap kullanın.
  6. Arzu edilen nihai bir konsantrasyona kadar% 50 etanol ile harmanlanmış peptidler stok solüsyonu ile seyreltilir. Bu özel deneyde sırasıyla Boc-Phe-Phe-OH için NH2-Phe-Phe-OH ve 3 mg / ml için 5 mg / ml 'lik bir nihai konsantrasyon elde etmek amacıyla, karışım peptidler stok çözeltisi 8 ul ekle % 50 etanol çözeltisi içinde 92 ul. Yavaşça solüsyonu karıştırmak için bir pipet kullanın.
  7. 24 saat boyunca oda sıcaklığında çözelti tutun.
  8. Bu nedeniyle çözücünün yüksek seviyede uçucu tabiatı için, deneyler peptidlerin konsantrasyonunda küçük değişikliklere duyarlı olduğu not edilmelidir. Bu nedenle, taze stok çözeltileri, her bir deney için hazırlıklı olmalıdır.

3. Taramalı Elektron Mikroskobu (SEM) kullanarak Öz Montajlı Yapıların Karakterizasyonu

  1. Kuluçkadan 24 saat sonra, cam bir koy peptitler çözeltisinin 10 ul damla uygulamakoda sıcaklığında r slip ve kuru.
  2. Coat 90 sn için bir püskürtme kaplayıcı kullanılarak altının ince bir tabaka (birkaç nanometre) ile camın üzerine koyun.
  3. Görüntü SEM 10-20 kV faaliyet kullanarak derlemeleri.

4. Transmisyon Elektron Mikroskobu (TEM) kullanarak Öz Montajlı Yapıların Karakterizasyonu

  1. Karbon ile kaplı ve bir polimer film destek tarafından stabilize edilmiş bir 200-kafes bakır ızgara üzerinde peptitler çözeltisinin 10 ul damla yerleştirin.
  2. 1 dakika sonra filtre kağıdı kullanarak fazla sıvıyı uzaklaştırmak.
  3. TDW içinde% 2 uranil asetat içinde bir çözeltisi hazırlandı. 0.22 mikron filtre birimini kullanarak çözüm Filtre.
  4. Örnek (negatif boyama) leke için, ızgara üzerinde 10 ul uranil asetat çözeltisi bir damla yerleştirin.
  5. 30 saniye sonra filtre kağıdı kullanılarak aşırı sıvı kaldırmak. Bu negatif boyama resimlerin kontrastını geliştirir, ancak bu her durumda gerekli olmadığını belirtmek gerekir.
  6. Görüntü th örnek120 kV çalışan, TEM ile E ızgara.

5. Atomik Kuvvet Mikroskobu (AFM) tarafından Meclisleri üç boyutlu karakterizasyonu

  1. Paragraf 3.1 'de tarif edilen prosedür kullanılarak AFM analiz için bir örnek hazırlayın.
  2. AC modunda çalışan bir AFM enstrüman kullanarak camına örnek analiz. 3 N / m arasında bir yay sabiti ve 75 kHz'lik bir rezonans frekansına sahip silikon konsol olarak kullanın.
  3. Arzu edilen yapıyı bulmak amacıyla, ızgara büyük bir alanı tarayarak başlayın. Sonra, belirli bir küçük alana odaklanmak ve (tarama boyutu görüntü için x 2.5 mikron 2.5 mikron idi bu yazının dahil) tarayın.

6. FT-IR ile ikincil yapı karakterizasyonu

  1. Bir CaF2 pencerede peptitler çözeltisi, 30 ul damla uygulanır.
  2. Çözelti, oda sıcaklığında kurumaya bırakın.
  3. IR spektrumunda suyun adsorpsiyon 1650 cm -1.Bu pik, peptid bağı amid I bandın merkezinde yer almaktadır. Ayrıca, peptitler ve proteinler 47 α-sarmal yapılar için tipik bir zirvedir. Bu sorunun üstesinden gelmek ve suyun sinyali engellemek amacıyla, bir hidrojen-to-döteryum değişimi gerçekleştirilmelidir. Kurutulmuş peptid numunesi üzerinde döteryum oksit içinde bir damla (D 2 O) yerleştirin. Damla tamamen penceresindeki peptid para karşılamak için yeterince büyük olmalıdır.
  4. Örnek vakum altında kurumaya bırakın.
  5. Tekrar maksimal hidrojen-to-döteryum alışverişini sağlamak için 6.3 ve 6.4 2x adımları. Bu analiz edilinceye kadar, vakum altında örnek kaydedin.
  6. Bir dötere triglisin sülfat (DTGS) detektörü ile FT-IR spektrumları kaydedin. FT-IR sistemi, numunenin bir ortamda nem önlemek amacıyla, bir temizleme gaz jeneratörü içerir. Kısa peptidlerin örnekleri için, 4 cm-1 çözünürlükte bir numune 2000 x taramak için en iyisidir. Geçirgenliği en az değerleri bu şekilde belirlenebilirftware aleti ile birlikte.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

Bu çalışma, peptitlerin kendi kendine düzeneği ile nano-ölçekli ve mikrometre sipariş yapıların oluşturulması için bir yöntem tarif eder. Biz mevcut bu basit işlem gösterilmektedir ve iki basit aromatik peptitlerin coassembly (Şekil 1) karakterize etmek için. Peptidlerin bir nanometrik boyutlardaki 7, içi boş boru şeklinde yapılar olarak bir sulu çözelti içinde kendi kendine monte edebilir NH2-Phe-Phe-OH (difenilalanindir) peptiddir. Diğer peptid onun Boc korumalı analog, Boc-Phe-Phe-OH'dir. Bu peptit 17,46 etanol, sulu çözeltiler ve küresel derlemeleri fibril yapılar oluşturabilir. Biz, bu peptidler bahsedilen iki elemanı bir araya getiren bir yapı halinde coassemble varsayılmıştır. SEM analizi kullanarak, harmanlanmış peptidler birkaç hundr bir çapı olan, uzunlamasına yapılar ile bağlantılı birkaç mikron arasında bir çapa sahip, küresel düzeneklerinin bir mimari oluşturulmuş olduğunu ortayaed nanometre (Şekil 2). Nedeniyle boncuklu dizelere morfolojisi yüksek benzerlik, bu yapıları "moleküler kolye" olarak adlandırılır. Bu yapıların AFM analizi net bir şekilde, üç boyutlu bir düzenleme (Şekil 3) gösterdi. Buna ek olarak, çeşitli örneklerin değişik bölgelerinin SEM analizi, bu işlem, yüksek bir verim (Şekil 2b) sahip olduğunu göstermiştir.

FT-IR analizi, peptitler düzeneklerinin ikincil yapısı hakkında bilgi sağlanır. Peptidin Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml,% 50 etanol) ile oluşturulan küresel düzeneklerinin amid I bandının absorbans spektrumu, bir α sarmal yapısını gösteren 1657 cm-1 tek bir amid I tepe değeri göstermiştir. NH2-Phe-Phe-OH peptidin (2 mg / ml,% 50 etanol) ile oluşturulan boru şeklindeki yapılar, iki farklı tepe, 1682 cm 'de 1613 cm -1 az bir ve diğer -1 gösterdi. Bu tepe wit korelasyon ha β-tabaka sekonder yapısı. 1653 cm-1 α bir sarmal ve bir tepe noktası ile karşılık gelen bir tepe noktası: İki tepe oluşan olarak, iki peptitlerin coassembly oluşturduğu biyomoleküler kolye ait FT-IR spektrumu, her bir peptit için atama farklılık 1.684 cm -1 bir β-dönüş konformasyonuna (Şekil 4) 48 ilgilidir at. Çeşitli spektrumları arasındaki fark biyomoleküler kolye için benzersiz bir yapıyı gösterir.

Şekil 1
Şekil 1. Peptidlerin NH2-Phe-Phe-OH ve Boc-Phe-Phe-OH. Coassembly işleminin şematik gösterimi of Coassembly.

in "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Şekil 2. Moleküler kolye elektron mikroskobu analizi, A) ve B) SEM mikrografları; C) A TEM mikrografı.

Şekil 3,
Şekil 3,. Moleküler kolye üç boyutlu AFM topografya görüntüsü.

Şekil 4,
Şekil 4. Farklı kendini monte yapıların FT-IR analizi. Boc-Phe-Phe-OH (kırmızı), boru şekilli yapılar f ile oluşturulan kürelerin numuneden elde edilen FT-IR spektrumuNH2-Phe-Phe-OH (yeşil) ve (Mor) bu iki peptitlerin coassembly oluşturduğu moleküler kolye ile ormed.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

Özet olarak, bu kağıt peptit bazlı düzenekleri in vitro olarak oluşturulabilir hangi kolaylığı göstermektedir. Işlem ticari olarak temin edilebilen peptidler ve çözücü içerir ve bu test tüpüne bir polar çözücünün ilavesi üzerine, ortam koşulları altında kendiliğinden oluşur. Bu nedeniyle diğer organik çözücüler içinde peptidlerin düşük çözünürlüğü için, peptidlerin, bir çözücü olarak HFP kullanımı için çok önemlidir. Bunlara ilave olarak, HFP yüksek volatilite it Her deney için taze bir stok çözelti hazırlamak için gereklidir. Ayrıca, stok çözeltinin hacmi daha yüksek 10 ul ve polar bir çözücü (su) içine eritildi peptidin hızlı bir şekilde transferi yapılmalıdır olmalıdır.

Bu peptidin Solvasyon ve kendini montajı için, bu yöntem, tipik haliyle, bu, aromatik, peptidler için kullanılan olası bir yaklaşım olduğunu belirtmek gerekir. Diğer yaklaşımlar, bununla birlikte mümkündür. Buna ek olarak, stok konsantrasyonu, solut HFP peptidin iyon nihai çözelti içinde HFP konsantrasyonunun en aza indirmek için, bu deneylerde yüksektir.

Bu makale aynı zamanda AFM, TEM, SEM ve FT-IR olarak peptid bazlı yapıların karakterizasyonu için önemli bazı teknikler sunuyor. Mikroskopi teknikleri kullanarak meclislerinin morfolojisi hakkında bilgi elde etmek mümkündür. Bu düzeneklerinin boyutları nanometre yüzlerce birkaç mikron arasında bu yana, karakterizasyonu için standart bir elektron mikroskobu kullanımı yeterlidir. Ultra yüksek çözünürlüklü mikroskoplar az 100 nm ve çap olarak kaldığında, iletken bir kaplamanın (örneğin, altın) olmadan arzu edilen bir görüntüleme olan yapılar için yararlı olacaktır. Bazı durumlarda, elektron mikroskobu elektron ışını ile yapıların şarj yapının organik doğası nedeniyle oluşabilir. Bu, işletim sistemi gerilimini düşürerek çözülebilir.

t "> ek analiz, FT-IR spektroskopisi, meclislerinin ikincil yapısı hakkında bilgi sağlayan orta çözünürlüklü yöntemdir. Bu yazıda, ölçümler ancak meclislerin yapısını incelemek mümkündür, kuru numuneler üzerinde yapılmıştır çözelti içinde bir sıvı hücresi kullanılarak faz.

Birlikte ele alındığında, peptitlerin kendi kendine montaj için burada sunulan yaklaşım peptitlerin diğer sınıfları adapte edilebilir ve işlem sırasında kuvvetlerin ve etkileşimlerinin daha iyi anlaşılmasına yol açabilir. Buna ek olarak, aynı zamanda, yeni biyomoleküler düzeneklerinin oluşumuna yol açabilir.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

Yazarlar, hiçbir rakip mali çıkarlarını olmadığını beyan ederim.

Acknowledgements

Bu çalışma Marie Curie Uluslararası Yeniden Entegrasyon Grant ve Alman-İsrail Vakfı tarafından desteklenmiştir. Biz AFM analizi için Sayın Yair Razvag kabul.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122, (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Comments

0 Comments


    Post a Question / Comment / Request

    You must be signed in to post a comment. Please or create an account.

    Video Stats