Uso en transferencia de energía de resonancia de la fluorescencia de Vitro para el estudio de la dinámica de los complejos de la proteína en una escala de tiempo de milisegundos

Nuestro método ayuda a estudiar la cinética de una formación compleja de proteínas. Describe lo apretado que es un complejo proteico, y si la formación compleja de proteínas es interferido por otras proteínas. Esta técnica permite estudiar la interacción proteína-proteína de forma cuantitativa utilizando la fluorescencia como reportero, nuestro ensayo puede monitorear la asociación y desasociación de un complejo proteico en tiempo real.

Para empezar, diseñe el ensayo FRET a partir de los datos del complejo COL1 CAND1 de la base de datos de proteínas. Cargue la estructura en PyMOL, y luego vaya al menú del asistente y utilice la función de medición para estimar la distancia entre el primer aminoácido de CAND1 y el último aminoácido de COL1. A continuación, cargue el visor de espectros en línea y vea los espectros de excitación y emisión de 7-amino-4-metilcoumarina y FlASH simultáneamente.