January 19th, 2024
Les protocoles actuels décrivent de nouvelles méthodes d’imagerie à monture entière pour la visualisation des structures périphériques du cristallin oculaire avec des méthodes de quantification d’image. Ces protocoles peuvent être utilisés dans le cadre d’études visant à mieux comprendre la relation entre les structures à l’échelle microscopique des lentilles et le développement/la fonction des lentilles.
Nous visons à déterminer les mécanismes moléculaires qui établissent l’architecture complexe de la lentille et comment cette architecture établie régule la fonction de la lentille dans la transparence et le changement de forme de la lentille. Pour faire avancer la recherche dans notre domaine, nous utilisons de nouvelles méthodes d’imagerie qui nous permettent de visualiser les caractéristiques des lentilles avec une haute résolution spatiale, ce qui nous permet d’effectuer une analyse quantitative des structures des lentilles et des caractéristiques cellulaires. L’imagerie de montage complet est avantageuse par rapport à la visualisation de coupes de tissus ou de procédures de montage à plat, car elle permet de préserver la structure tissulaire 3D globale.
Cela nous permet d’effectuer un examen morphométrique approfondi et une quantification de la structure native du cristallin. Le cristallin est un tissu biologique intégré avec des fonctions spécialisées qui reposent sur la localisation et les géométries dépendantes de la profondeur des cellules et de leurs structures associées. L’utilisation des protocoles d’imagerie et des méthodes de quantification démontrés permettra de mieux comprendre comment les structures du cristallin et l’organisation complexe du cristallin sont établies.
Cette étude explore les mécanismes moléculaires établissant l'architecture complexe du cristallin oculaire et comment il régule la fonction du cristallin, spécifiquement la transparence et les changements de forme. En utilisant de nouvelles techniques d'imagerie de montage complet, la recherche souligne l'importance d'une haute résolution spatiale pour l'analyse quantitative des structures du cristallin.