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24.5:

Affinité et avidité

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Affinity and Avidity

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– [Narratrice] Lors d’une réponse immunitaire, les anticorpsciblent et détruisent les agents pathogènes étrangersen se liant à des protéines spécifiquesà la surface de l’agent pathogène, appelées antigènes. Ces interactions anticorps-antigène sont essentiellespour empêcher l’agent pathogène d’infecter d’autres celluleset pour préparer la destruction des agents pathogènes. Ici, le terme affinité fait référence à la forcede l’interaction entre un seul anticorpset un seul épitope, ou la partie d’un antigène. Par exemple, un anticorps ayant une haute affinitéenvers un antigène spécifique aura une interaction forteet stable, empêchant la dissociation. En revanche, une interaction de faible affinitése brisera facilement. Les différents degrés d’affinité des anticorpspermettent au système immunitaire d’optimiser sa réponseà un agent pathogène donné, tel que le virus du rhume. Par exemple, la première fois que le système immunitairerencontre un agent pathogène, l’affinité de l’interactionanticorps-antigène sera probablement faible. Cependant, des expositions répétées au même antigèneamèneront l’hôte à produire des anticorpsavec des affinités croissantes pour une réponse immunitaireplus puissante et plus rapide. Certains anticorps peuvent se lier simultanémentà plusieurs épitopes antigéniques car ils sont multivalents. Dans ce cas, la force cumuléede ces interactions est appelée avidité. Généralement, l’interaction entre les anticorps multivalentset les antigènes est d’une grande avidité/faible affinité.

24.5:

Affinité et avidité

Aperçu

Les anticorps se lient aux toxines ou aux substances à la surface des cellules, des bactéries, des virus ou des champignons. La substance s’appelle un antigène, et le site précis de la liaison est l’épitope. La force de l’interaction anticorps-épitope est appelée affinité. Lorsqu’un anticorps lie un antigène par plusieurs épitopes, la force cumulative de l’interaction est appelée l’avidité. La force de l’interaction influence la réponse immunitaire obtenue.

Le système immunitaire adaptatif augmente l’efficacité en améliorant l’affinité des anticorps

Par définition, tout ce à quoi un anticorps peut se lier est appelé antigène. Un antigène peut provenir d’un autre organisme, d’une particule étrangère comme une toxine, d’un médicament ou d’un intrus physique (p. ex., un éclat), ou d’un tissu du corps. Le point de contact exact où l’anticorps se lie s’appelle l’épitope de l’antigène. La force avec laquelle un anticorps se lie à un épitope est ce qu’on appelle son affinité.

Lorsque le corps rencontre un antigène pour la première fois, seuls quelques-uns des anticorps disponibles dans le corps lient l’antigène par hasard. L’affinité de l’anticorps est probablement faible. Cependant, le système immunitaire adaptatif mérite son nom car il réagit de façon adaptative aux antigènes que l’organisme rencontre au cours de sa vie. Une fois qu’un antigène a été reconnu pour la première fois, un processus de sélection complexe conduit à la production d’anticorps ayant une affinité plus élevée à l’encontre de cet antigène spécifique. Par conséquent, l’affinité de l’anticorps pour un antigène particulier est plus élevée lorsque le même antigène est rencontré une deuxième fois. En conséquence, la réponse immunitaire sera plus forte.

Les anticorps ayant des affinités ou des avidités variables comportent des fonctions différentes

Certains anticorps, comme l’IgM, possèdent plusieurs sites de liaison qui reconnaissent tous le même épitope. La force cumulative des liaisons d’un tel anticorps s’appelle l’avidité. En règle générale, les anticorps à forte avidité ont une faible affinité. En conséquence, l’IgM reconnaît plus facilement de nouveaux antigènes et peut être produit rapidement car il ne fait pas l’objet d’un mécanisme de sélection élaboré. En fait, l’IgM est lié aux cellules B et déclenche principalement des cellules B pour produire d’autres classes d’anticorps ayant une affinité plus élevée par rapport à cet antigène nouvellement identifié.

Suggested Reading

Lipman, Neil S., Lynn R. Jackson, Laura J. Trudel, and Frances Weis-Garcia. “Monoclonal Versus Polyclonal Antibodies: Distinguishing Characteristics, Applications, and Information Resources.” ILAR Journal 46, no. 3 (January 1, 2005): 258–68. [Source]