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24.5:

Affinità e avidità

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Affinity and Avidity

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– [Narratore] Durante una risposta immunitaria, gli anticorpi prendono di mira e distruggono patogeni esterni legandosi a specifiche proteine sulla superficie del patogeno, chiamate antigeni. Queste interazioni fra antigeni e anticorpi sono vitali per prevenire al patogeno di infettare altre cellule, e per marchiare i patogeni per la distruzione. Qui, il termine affinità si riferisce alla forza dell’interazione fra un singolo anticorpo ed un singolo epitopo, ovvero una parte di antigeni. Per esempio, un anticorpo con alta affinità per uno specifico antigeni avrà un’interazione forte e stabile, che previene la dissociazione. Al contrario, una interazione con bassa affinità si romperà facilmente. I vari gradi di affinità dell’anticorpo permettono al sistema immunitario di ottimizzare la risposta ad uno specifico patogeno, come il comune virus del raffreddore. Per esempio, la prima volta che il sistema immunitario si imbatte in un patogeno, l’affinità dell’interazione anticorpo-antigeno è probabilmente bassa. Tuttavia, le ripetute esposizioni allo stesso antigeno porteranno l’oste a produrre anticorpi con una affinità sempre maggiore per preparare una risposta più forte e veloce. Alcuni anticorpi possono legarsi simultaneamente a più epitopi di antigeni perché sono multivalenti. In tal caso, la forza cumulativa di queste interazioni è nota come avidità. Solitamente, l’interazione tra anticorpi multivalenti e antigeni sono ad alta avidità, ma bassa affinità.

24.5:

Affinità e avidità

Panoramica

Gli anticorpi si legano a tossine o sostanze sulla superficie di cellule, batteri, virus o funghi. La sostanza è chiamata antigene, e il sito di legame preciso è l’epitopo. La forza dell’interazione anticorpo-epitopo è chiamata affinità. Quando un anticorpo lega un antigene da più epitopi, la forza cumulativa dell’interazione è chiamata avidità. La forza dell’interazione influenza la risposta immunitaria suscitata.

Il sistema immunitario adattivo aumenta l’efficienza migliorando l’affinità anticorpale

Per definizione, tutto ciò a cui un anticorpo può legarsi è chiamato antigene. Un antigene può provenire da un altro organismo, una particella estranea come una tossina, un farmaco o un intruso fisico (ad esempio, scheggia), o il tessuto del corpo. Il punto esatto di contatto in cui l’anticorpo si lega è chiamato epitopo dell’antigene. La forza con cui un anticorpo si lega a un epitopo è chiamata la sua affinità.

Quando il corpo incontra un antigene per la prima volta, solo alcuni degli anticorpi disponibili nel corpo legano l’antigene per caso. L’affinità dell’anticorpo è probabilmente bassa. Tuttavia, il sistema immunitario adattivo si fa conoscere reagendo adattoademente agli antigeni che l’organismo incontra durante la sua vita. Una volta riconosciuto per la prima volta un antigene, un processo di selezione complesso porta alla produzione di anticorpi con maggiore affinità contro questo specifico antigene. Quindi, l’affinità dell’anticorpo per un particolare antigene è maggiore quando si incontra lo stesso antigene una seconda volta. Di conseguenza, la risposta immunitaria sarà più forte.

Anticorpi con affinità variabile o avidità portano diverse funzioni

Alcuni anticorpi, come IgM, possiedono più siti vincolanti che riconoscono tutti lo stesso epitopo. La forza di legame cumulativa di un tale anticorpo è chiamata avidità. Come regola generale, gli anticorpi con grande avidità hanno una bassa affinità. Di conseguenza, IgM riconosce più facilmente nuovi antigeni e può essere prodotto rapidamente in quanto non subisce un processo di selezione elaborato. Infatti, L’IgM è legato alle cellule B e attiva principalmente le cellule B per produrre altre classi di anticorpi con maggiore affinità contro quell’antigene appena identificato.

Suggested Reading

Lipman, Neil S., Lynn R. Jackson, Laura J. Trudel, and Frances Weis-Garcia. “Monoclonal Versus Polyclonal Antibodies: Distinguishing Characteristics, Applications, and Information Resources.” ILAR Journal 46, no. 3 (January 1, 2005): 258–68. [Source]