Waiting
Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove
JoVE Journal Chemistry
Click here for the English version

Chemistry

Dannelse av Bestilte biomolekylære strukturer ved selvbygging av Short Peptider

Published: November 21, 2013 doi: 10.3791/50946
Automatic Translation
1, 1
1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

Summary

Dette notatet beskriver dannelsen av svært bestilt peptid-baserte strukturer ved den spontane prosessen med selv-montering. Framgangsmåten benytter kommersielt tilgjengelige peptider og vanlig laboratorieutstyr. Denne teknikken kan anvendes på et stort utvalg av peptider og kan føre til oppdagelse av nye peptid-baserte sammenstillinger.

Abstract

I naturen er komplekse funksjonelle strukturer som er dannet av selvbygging av biomolekyler under milde betingelser. Å forstå hvilke krefter som styrer selvbygging og etterligne denne prosessen in vitro vil føre til store fremskritt i de områder av materialvitenskap og nanoteknologi. Blant de tilgjengelige biologiske byggeklosser, peptider har flere fordeler som de presenterer betydelig mangfold, deres syntese i stor skala er grei, og de ​​kan enkelt endres med biologiske og kjemiske enheter 1,2. Flere klasser av peptider er utformet slik som cykliske peptider, amfifil peptider og peptid-konjugater selv montere inn bestilte strukturer i oppløsning. Homoaromatic dipeptider, er en klasse av korte selv-sammensatte peptider som inneholder all den molekylære informasjon som trengs for å danne bestilt strukturer som nanorør, sfærer og fibriller 3-8. Et stort utvalg av disse peptidene er kommersielt tilgjengelig.

9. Protokollene som presenteres her kan tilpasses andre klasser av peptider eller biologisk byggeklosser og kan potensielt lede til oppdagelsen av nye peptid-baserte strukturer og for å bedre kontrollen av deres montering.

Introduction

Natur former bestilt og funksjonelle strukturer av prosessen med biomolekylære selv-montering. Å forstå hvilke krefter som styrer denne spontane prosessen kan føre til at evnen til å etterligne selvbygging in vitro og dermed til store fremskritt i området for materialvitenskap 10,11. Peptides, spesielt, holder meget lovende som et biomolekylære byggesten, siden de presenterer store strukturelle mangfold, enkel kjemisk syntese, og kan lett bli funksjonalisert med biologiske og kjemiske enheter. Feltet av peptid selvbygging ble utviklet av Ghadiri og hans kolleger, som demonstrerte selvbygging av peptid nanorør ved sykliske peptider med vekslende D-og L-aminosyrer 12. Andre vellykkede tilnærminger til utformingen av peptid forsamlinger omfatter lineære bolaamphiphile peptider 5, amphiphiles (AP) 6, nonconjugated selv utfyllende ioniske peptider 13, overflate-lignende peptider 15.

En nyere tilnærming innebærer selv-montering av korte aromatiske peptider, kalt homoaromatic dipeptider. Disse peptider omfatte bare to aminosyrer med aromatisk natur (f.eks Phe-Phe, tert-butyl dikarbonat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. De strukturer som er dannet av disse homoaromatic peptider omfatter rørformede strukturer, kuler, flak-lignende sammenstillinger og fibre 6,8,15,21-32. Fibrene i noen tilfeller gi en fibril mesh som gir et hydrogel 33-37. Disse forsamlingene har blitt utnyttet for anvendelser av biosensing, levering av legemidler, molekylær elektronikk, etc. 38-45

Dette notatet beskriver de eksperimentelle skritt som trengs for å starte spontane selvbygging av homoaromatic peptider. I tillegg presenterer den prosessen med peptid coassembly. Denne prosessen innebærer at selv-montering av flere enn en type peptidmonomer.

Vår demonstrasjon omfatter coassembly av to kommersielt tilgjengelige peptider: Den diphenylalanine peptid (NH2-Phe-Phe-COOH) og dens Boc beskyttede analog (Boc-Phe-Phe-OH). Hvert av peptidene selv setter sammen til en supermolecular struktur: diphenylalanine peptid danner rørformede sammenstillinger og Boc-Phe-Phe-OH Peptid selv setter sammen til enten kuler eller fibre, avhengig av det løsningsmiddel 7,17,46. Vi blandet de to peptider i visse forhold, og det resulterende sammenstillinger karakterisert ved elektronmikroskopi, kraft mikroskopi, og FT-IR-spektroskopi. Metodene viste dannelse av et peptid-basert struktur som består av sfæriske elementer med en diameter av flere mikron (1-4 mm) som er forbundet med langstrakte monteringer med en diameter på noen få hundre nanometer (~ 300-800 nm) . Systemene likne perle strengene i deres morfologi, som de sfæriske strukturer synes å være tredd pålangstrakte forsamlinger. Vi har derfor kalt disse forsamlinger "biomolekylære hals". De "biomolekylære halskjeder" kan tjene som et nytt biomateriale, som et stoff levering agent eller som et stillas for elektroniske søknader. Videre kan fremgangsmåten som fører til selv-sammenstillingen av peptider anvendes med andre klasser av peptider og biomolekyler. Det kan føre til en bedre forståelse av de krefter som er involvert i selvbygging og dannelse av nye bestilt strukturer.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

En. Selvbygging av Homoaromatic dipeptider

  1. Veie det ønskede peptid i sin lyofilisert form (f.eks NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH), og utarbeide en stamoppløsning ved oppløsning av peptidet i 1,1,1,3,3,3-hexafluoro -2-propanol (HFP) til den passende konsentrasjon (for eksempel 100 mg / ml for NH2-Phe-Phe-OH og Boc-Phe-Phe-COOH) 7,17,46.
  2. Bland-løsning ved hjelp av vortex-og sted på benken til peptidet er fullstendig oppløst og løsningen synes klart (noen få minutter).
  3. Fortynn peptid stamløsning, med et egnet oppløsningsmiddel, til den passende konsentrasjon (for eksempel 2 mg / ml av NH2-Phe-Phe-OH i trippel destillert vann (TDW) for dannelse av nanorør; ved å tilsette 2 pl av peptid stamløsning til 98 pl TDW, 5 mg / ml av Boc-Phe-Phe-COOH i etanol for dannelse av sfæriske strukturer).
  4. Hold oppløsningen ved RT i 24hr.
  5. For å unngå enhver preaggregation, forberede ferske stamløsninger for hvert eksperiment.

2. Coassembly of Two Homoaromatic dipeptider

  1. Tilbered en løsning av 50% etanol ved å blande like volumer av TDW og absolutt etanol. Bruk vortex å blande de to oppløsningene.
  2. Vei 2 mg av det NH2-Phe-Phe-OH peptid og 1 mg av Boc-Phe-Phe-OH peptid. Oppløs hvert peptid i HFP til en konsentrasjon på 100 mg / ml.
  3. Bland peptider lager løsninger ved hjelp av vortex og plassere dem på benken før peptidene er helt oppløst og løsningene synes klare.
  4. Blanding peptidene stamløsninger til det ønskede forhold. I dette bestemte eksperimentet blande 10 ul av den NH2-Phe-Phe-OH peptid med 6 pl av Boc-Phe-Phe-OH peptid (til et sluttforhold på 05:03 henholdsvis). På grunn av den høye flyktighet av de HFP oppløsningsmiddel, er det anbefalt å fremstille en stor mengde av denne stamløsning (i least 10 ul).
  5. Bruk vortex å blande de blandede peptider stamløsning.
  6. Fortynn de blandede peptider stamløsning med 50% etanol til den ønskede sluttkonsentrasjon. I denne bestemte eksperimentet, for å oppnå en sluttkonsentrasjon på 5 mg / ml for NH2-Phe-Phe-OH og 3 mg / ml for Boc-Phe-Phe-OH henholdsvis legge til 8 pl av de blandede peptider stamløsning til 92 mL av 50% etanolløsning. Bruk en pipette til å forsiktig blande løsningen.
  7. Hold oppløsningen ved RT i 24 timer.
  8. Det bør bemerkes at på grunn av den svært flyktige arten av løsningsmiddel, forsøkene er følsom for små endringer i konsentrasjonen av peptidene. Derfor bør friske stamløsninger fremstilles i hvert forsøk.

Tre. Karakterisering av Self Assembled Structures med scanning elektronmikroskopi (SEM)

  1. Etter 24 timer med inkubering, bruke en 10 pl dråpe av peptider oppløsningen på en glass vikr slip og tørr ved RT.
  2. Coat prøven på glasset med et tynt lag av gull (noen få nanometer) ved hjelp av en frese-belegger til 90 sek.
  3. Bilde menighetene bruker SEM opererer på 10-20 kV.

4. Karakterisering av Self Assembled strukturer ved hjelp av transmisjonselektronmikroskopi (TEM)

  1. Plasser en 10 pl dråpe av peptider løsning på en 200-mesh kobbernett belagt med karbon og stabilisert av en polymer film støtte.
  2. Etter 1 min fjerne overskytende væske ved hjelp av filterpapir.
  3. Forbered en løsning av 2% uranyl acetat i TDW. Filtrer løsningen bruker 0,22 mikrometer filter enhet.
  4. Å farge prøven (negativ farging), plassere en dråpe 10 mL uranyl acetate løsning på nettet.
  5. Etter 30 sek fjerne overskuddsvæske ved hjelp av filterpapir. Det bør bemerkes at selv om negativ farging forbedrer kontrasten i bildene, er det ikke nødvendig i alle tilfeller.
  6. Bilde prøven på the rutenett av TEM opererer på 120 kV.

5. Tredimensjonal Karakterisering av Assemblies av Atomic Force Mikroskopi (AFM)

  1. Forbered en prøve for AFM analyse ved hjelp av fremgangsmåten som er beskrevet i punkt 3.1.
  2. Analyser prøven på glasset ved hjelp av en AFM instrument jobber i AC modus. Bruk silisium cantilevers med en fjærkonstant på 3 N / m og en resonansfrekvens på 75 kHz.
  3. Start ved å skanne et stort område av nettet, for å finne den ønskede struktur. Deretter fokusere på en bestemt mindre område og skanne det (skannestørrelse var 2,5 mikrometer x 2,5 mikrometer for bildet inkludert i dette manuskriptet).

6. Karakterisering av den sekundære struktur av FT-IR

  1. Påfør en 30 pl dråpe av peptider løsning til en CaF 2-vindu.
  2. Tillat løsningen å tørke ved romtemperatur.
  3. Adsorpsjonen av vann i IR-spekteret er ved 1650 cm -1.Denne toppen er i sentrum av amid I bånd av peptidbindingen. Det er også en typisk topp for α-spiralformede strukturer av peptider og proteiner 47. For å overvinne dette problem og unngå signalet på vann, må et hydrogen-til-deuterium-utveksling skal utføres. Plasser en dråpe deuteriumoksid (D 2 O) på tørket peptid prøven. Dråpen bør være stor nok til å dekke peptid innskudd på vinduet.
  4. Tillat prøven å tørke under vakuum.
  5. Gjenta trinn 6,3 og 6,4 2x for å sikre maksimal hydrogen-til-deuterium utveksling. Lagre prøven under vakuum inntil analyse.
  6. Ta opp FT-IR spektrene bruker en deuterert triglycine sulfat (DTGS) detektor. FT-IR-systemet innbefatter en spylegass-generatoren for å forhindre fuktighet i omgivelsene av prøven. For prøver av korte peptider, er det best å skanne prøven 2000 x med en oppløsning på 4 cm -1. Transmittans minimale verdier kan bestemmes ved den såkalteftware følger med instrumentet.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

Dette dokumentet beskriver en fremgangsmåte for dannelse av bestilte strukturer på nano-og mikrometerskala ved selv-montering av peptider. For å demonstrere denne enkle prosess vi presenterer og karakterisere coassembly av to enkle aromatiske peptider (figur 1). Ett av peptidene er den NH2-Phe-Phe-OH (diphenylalanine) peptid, som kan selv montere i en vandig oppløsning inn i hule rørformede strukturer med nanometric dimensjoner 7. Den andre peptid er dens Boc beskyttede analog, Boc-Phe-Phe-OH. Dette peptid kan danne fibrillar strukturer i vandige løsninger og sfæriske forsamlinger i etanol 17,46. Vi antar at disse peptider vil coassemble inn i en struktur som kombinerer de to elementene som er nevnt. Ved hjelp av SEM-analyse, viste vi at de blandede peptider dannet en arkitektur av sfæriske sammenstillinger med en diameter av flere mikron som er forbundet med langstrakte strukturer med en diameter på noen få hundred nanometer (figur 2). På grunn av den høye likhet i morfologi til beaded strenger, vi kalte disse strukturene "molekylære hals". AFM analyse av disse strukturene tydelig vist sin tredimensjonale arrangement (figur 3). I tillegg, indikerte SEM analyse av forskjellige regioner av forskjellige prøver som denne prosessen forekommet med høyt utbytte (figur 2b).

FT-IR-analyse ga informasjon om den sekundære strukturen av peptidene sammenstillinger. Absorpsjonsspekteret av amid I bånd av de sfæriske sammenstillinger som dannes av peptidet Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, 50% etanol) viste en enkelt amid I topp ved 1657 cm -1 som angir en α heliks konformasjon. De rørformede strukturer dannet av NH2-Phe-Phe-OH Peptid (2 mg / ml, 50% ethanol) viser to karakteristiske topper, en ved 1613 cm -1, og den andre ved 1682 cm -1. Disse toppene korrelert vidd ha β-sheet sekundærstruktur. FT-IR-spektrum av biomolekylære kjeder, dannet av coassembly av de to peptider, var forskjellig fra oppdraget for hver enkelt peptid som det består to topper: en topp ved 1653 cm -1 som tilsvarer med en α helix struktur og en annen topp ved 1684 cm -1 som vedrører en β-sving konformasjon (figur 4) 48. Forskjellen mellom de ulike spektra indikerer en unik struktur for biomolekylære halskjeder.

Figur 1
Figur 1. Coassembly av peptidene NH2-Phe-Phe-OH og Boc-Phe-Phe-OH. Skjematisk illustrasjon av coassembly prosessen.

i "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Figur 2. Elektronmikroskopi-analyse av molekylære kjeder, A) og B) SEM mikrografer, C) A TEM mikrografi.

Figur 3
Figur 3. Tredimensjonal AFM topografi bilde av de molekylære halskjeder.

Figur 4
Figur 4. FT-IR-analyse av de forskjellige selv-sammensatte strukturer. FT-IR-spektrum oppnådd fra en prøve av kuler dannet av Boc-Phe-Phe-OH (rød), den rørformede strukturer formed av NH 2-Phe-Phe-OH (grønn) og de ​​molekylære halskjeder dannet av coassembly av disse to peptider (lilla).

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

Oppsummert viser dette papiret den enkle der peptid-baserte forsamlinger kan dannes in vitro. Prosessen omfatter kommersielt tilgjengelige peptider og oppløsningsmidler, og det skjer spontant under omgivelsesbetingelser, ved tilsetning av et polart oppløsningsmiddel til testrøret. Det er viktig å bruke HFP som et oppløsningsmiddel av peptidene, på grunn av den lave oppløselighet av peptidene i andre organiske løsningsmidler. Dessuten er på grunn av den høye flyktighet av HFP det nødvendig å forberede frisk stamløsning for hvert eksperiment. Dessuten skal volumet av stamløsningen være høyere enn 10 pl, og overføring av det oppløste peptid inn i det polare løsningsmiddel (vann) bør gjøres raskt.

Det skal bemerkes at denne fremgangsmåte for solvatisering og selv-montering av peptidet er en mulig fremgangsmåte, som vanligvis brukes for disse aromatiske peptider. Andre metoder er imidlertid mulige. I tillegg er konsentrasjonen av lager solut ion av peptidet i HFP er høy i disse eksperimentene for å minimalisere konsentrasjonen av HFP i den endelige løsningen.

Denne manuskript viser også noen av de viktige teknikker for karakterisering av peptid-baserte strukturer, slik som AFM, TEM, SEM, og FT-IR. Ved hjelp av mikroskopi teknikker er det mulig å få informasjon om morfologi av forsamlinger. Siden dimensjonene av disse sammenstillinger variere fra flere hundre nanometer til flere mikron, er det tilstrekkelig å bruke standard elektronmikroskopi for deres karakterisering. Ultra-høy oppløsning mikroskop ville være nyttig for strukturer som er mindre enn 100 nm i diameter, og når avbildning uten et ledende belegg (for eksempel gull) er ønsket. I noen tilfeller kan ladingen av strukturene av elektronstrålen i elektronmikroskop oppstå på grunn av den organiske natur av strukturen. Dette kan løses ved å senke spenningen av operativsystemet.

t "> Ytterligere analyse, FT-IR-spektroskopi, er en middels oppløsning metode som gir informasjon om den sekundære struktur av sammenstillingene. På dette manuskriptet, ble målingene utført på tørre prøver, men det er mulig å studere strukturen av sammenstillingene i oppløsningsfasen ved hjelp av en fluidcelle.

Til sammen kan tilnærmingen presenteres her for selvbygging av peptider tilpasses andre klasser av peptider og kan føre til en bedre forståelse av hvilke krefter og interaksjoner i løpet av prosessen. I tillegg kan det også føre til dannelse av nye biomolekylære sammenstillinger.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

Forfatterne hevder at de ikke har noen konkurrerende finansielle interesser.

Acknowledgments

Dette arbeidet ble støttet av Marie Curie International Reintegrering Grant og ved den tysk-Israel Foundation. Vi erkjenner Mr. Yair Razvag for AFM analyse.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122 (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Tags

Kjemi Materials (General) selvbygging peptider diphenylalanine Atomatic interaksjoner coassembly molekylær anerkjennelse
Dannelse av Bestilte biomolekylære strukturer ved selvbygging av Short Peptider
Play Video
PDF DOI DOWNLOAD MATERIALS LIST

Cite this Article

Yuran, S., Reches, M. Formation of… More

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

Less
Copy Citation Download Citation Reprints and Permissions
View Video

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
Simple Hit Counter