Studie zur kurzen Peptidadsorption auf Lösung Dispersed Anorganic Nanoparticles Using Depletion Method
Summary
Der erste Schritt beim Verständnis der biomolekül-anorganischen Festphaseninteraktion ist die Aufdeckung grundlegender physikalisch-chemischer Konstanten, die durch die Etablierung von Adsorptionsisothermen bewertet werden können. Die Adsorption aus der flüssigen Phase wird durch Kinetik, Oberflächenkapazität, pH-Wert und Wettbewerbsadsorption eingeschränkt, die alle vor der Einstellung eines Adsorptionsexperiments sorgfältig berücksichtigt werden sollten.
Abstract
Grundlagen anorganisch-organischer Wechselwirkungen sind bei der Entdeckung und Entwicklung neuartiger Bioschnittstellen, die für den Einsatz in Biotechnologie und Medizin geeignet sind, von entscheidender Bedeutung. Jüngste Studien deuten darauf hin, dass Proteine über begrenzte Adsorptionsstellen mit Oberflächen interagieren. Proteinfragmente wie Aminosäuren und Peptide können zur Interaktionsmodellierung zwischen komplexen biologischen Makromolekülen und anorganischen Oberflächen verwendet werden. In den letzten drei Jahrzehnten wurden viele valide und empfindliche Methoden entwickelt, um die physikalischen Grundlagen dieser Wechselwirkungen zu messen: isothermale Titrationskalorimetrie (ITC), Oberflächenplasmonresonanz (SPR), Quarzkristallmikrobalance (QCM), gesamte interne Reflexionsfluoreszenz (TIRF) und abgeschwächte Totalreflexionsspektroskopie (ATR).
Die einfachste und günstigste Technik zur Messung der Adsorption ist die Erschöpfungsmethode, bei der die Veränderung der Sorbatkonzentration (Erschöpfung) nach Kontakt mit lösungsdisperdistodispten Sorbens berechnet und als adsorbiert angenommen wird. Adsorptionsisothermen, die auf Erschöpfungsdaten basieren, liefern alle grundlegenden physikalisch-chemischen Daten. Die Adsorption von Lösungen erfordert jedoch längere Gleichgewichtszeiten aufgrund kinetischer Einschränkungen und Sorbens mit einer hohen spezifischen Oberfläche, so dass sie fast unanwendbar auf makroskopische feste Ebenenoberflächen ist. Darüber hinaus sollten Faktoren wie die Instabilität von Sols, Nanopartikelaggregate, Sorptorierkristallizität, Verteilung der Nanopartikelgröße, pH-Wert der Lösung und der Wettbewerb um Adsorption bei der Untersuchung der Adsorbierung von Peptiden berücksichtigt werden. Depletion Data isotherm Construction liefert umfassende physikalische Chemiedaten für buchstäblich jeden löslichen Sorbat und bleibt dennoch die zugänglichste Methode, da sie keine teuren Setups erfordert. Dieser Artikel beschreibt ein grundlegendes Protokoll für die experimentelle Untersuchung der Peptidadsorption auf anorganischem Oxid und behandelt alle kritischen Punkte, die den Prozess beeinflussen.
Introduction
Seit 50 Jahren erregt die Wechselwirkung zwischen anorganischen Oberflächen und Peptiden aufgrund ihrer hohen Bedeutung in der Materialwissenschaft und Medizin große Aufmerksamkeit. Die biomedizinische Forschung konzentriert sich auf die Kompatibilität und Stabilität bioanorganischer Oberflächen, die direkte Auswirkungen auf die regenerative Medizin, Die Gewebetechnik1,2,3und die Implantation4,5,6,7haben. Moderne bioresponsive Geräte, wie Sensoren und Aktoren, basieren auf funktionellen Proteinen, die auf oxidhalbleitenden Oberflächen8,,9,10,11,12,13immobilisiert sind. Moderne Reinigungspraktiken für die Proteinproduktion beruhen oft auf biomolekularen Wechselwirkungseigenschaften bei der nachgeschalteten Reinigung und Trennung14.
Unter mehreren anorganischen Oxiden bleibt Titandioxid in Kombination mit biologisch relevanten Substraten15,16am häufigsten verwendet. Die Forschung im Bereich der TiO2-basiertenBioschnittstellen konzentrierte sich auf die Etablierung einer starken und spezifischen Bindung von Proteinen und Peptiden, ohne ihre biologischen und strukturellen Eigenschaften zu verändern. Letztlich ist das Hauptziel eine Schicht mit hoher Oberflächendichte von Biomolekülen mit hoher Stabilität und erhöhter Funktionalität, die die Erstellung von biotechnologischen und medizinischen Anwendungen auf Titanbasis voranbringen wird17.
Titan und seine Legierungen werden seit mindestens sechs Jahrzehnten ausgiebig als chirurgisches Implantatmaterial eingesetzt, da eine Oberfläche TiO2 Schicht mit einer Dicke von wenigen Nanometern korrosionsbeständig ist und eine hohe Biokompatibilität in vielen in vivo Anwendungen18,19,20aufweist. Titandioxid wird auch weithin als ein anorganisches Substrat in der Biomineralisierung produziert, wo Keimbildung und anorganisches Phasenwachstum begleitet von Proteinen und Peptiden Materialien mit vielversprechenden katalytischen und optischen Eigenschaften21,22,23,24liefern können.
Angesichts der hohen Relevanz der Wechselwirkung zwischen anorganischen Materialien und Biomolekülen im Allgemeinen und Protein-TiO2-Wechselwirkungen im Besonderen wurde viel forschung zur Manipulation und Kontrolle der Adsorption von Proteinen auf TiO2.2 Aufgrund dieser Studien wurden einige grundlegende Eigenschaften dieser Wechselwirkung aufgedeckt, wie Adsorptionskinetik, Oberflächenabdeckung und Biomolekülkonformation, was wesentliche Unterstützung für weitere Fortschritte in den Bioschnittstellen5,13.
Die Proteinkomplexität führt jedoch zu erheblichen Einschränkungen bei der vollständigen Bestimmung und dem Verständnis der Wechselwirkung eines Proteins auf molekularer Ebene mit anorganischen Oberflächen. Unter der Annahme, dass die Biomoleküle durch begrenzte Stellen mit den anorganischen Oberflächen interagieren, wurden einige Proteine mit bekannten Strukturen und Aminosäuresequenzen auf ihre Komponenten-Peptide und Aminosäuren reduziert, die separat untersucht werden. Einige dieser Peptide haben eine signifikante Aktivität gezeigt, so dass sie ein einzigartiges Thema von Adsorption Studien ohne die Notwendigkeit für vorherige Proteintrennung25,26,27,28,29,30.
Die quantitative Charakterisierung der Peptidadsorption auf TiO2 oder anderen anorganischen Oberflächen kann mit physikalischen Methoden erreicht werden, die in den letzten Jahrzehnten speziell für Biomoleküle angepasst wurden. Zu diesen Methoden gehören die isothermale Titrationskalorimetrie (ITC), die Oberflächen-Plasmonresonanz (SPR), die Quarzkristall-Mikrobalance (QCM), die gesamte interne Reflexionsfluoreszenz (TIRF) und die abgeschwächte Gesamtreflexionsspektroskopie (ATR), die alle den Nachweis der Adsorptionsstärke ermöglichen, indem sie wichtige thermodynamische Daten bereitstellen: Die Bindungskonstante, Gibbs freie Energie, Enthalpie und Entropie31.
Die Adsorption von Biomolekülen an das anorganische Material kann auf zwei Arten erfolgen: 1) ITC sowie die Erschöpfungsmethode verwenden Partikel, die in einer Lösungsbindung an feste makroskopische Oberflächen dispergiert sind; 2) SPR, QCM, TIRF und ATR verwenden makroskopische Oberflächen, die mit anorganischem Material modifiziert wurden, wie vergoldete Glas- oder Metallchips, Quarzkristalle, Zinksulfidkristalle und PMMA-Chips.
Die isothermale Titrationskalorimetrie (ITC) ist eine etikettenfreie physikalische Methode, die die bei der Titration von Lösungen oder heterogenen Mischungen erzeugte oder verbrauchte Wärme misst. Empfindliche kalorimetrische Zellen detektieren Wärmeeffekte von bis zu 100 Nanojoule, wodurch die Messung von Adsorptionswärme auf Nanopartikeloberflächen möglich wird. Thermisches Verhalten des Sorbats während der kontinuierlichen Addition- Titration, bietet ein vollständiges thermodynamisches Profil der Wechselwirkung, die Enthalpie, Bindungskonstante und Entropie bei einer gegebenen Temperatur32,33,34,35,36offenbart.
Die Oberflächen-Plasmonresonanzspektroskopie (SPR) ist eine oberflächenempfindliche optische Technik, die auf der Messung des Brechungsindexes der Medien in unmittelbarer Nähe zur untersuchten Oberfläche basiert. Es ist eine Echtzeit- und etikettenfreie Methode zur Überwachung reversibler Adsorption und adsorbierter Schichtdicke. Die Bindungskonstante kann aus den Assoziations- und Dissoziationsraten berechnet werden. Adsorptionsexperimente, die bei unterschiedlichen Temperaturen durchgeführt werden, können Informationen über die Temperaturabhängigkeit der Aktivierungsenergie und sequenziell andere thermodynamische Parameter37,38,39liefern.
Die Quarzkristall-Mikrobalance (QCM)-Methode misst die Veränderung der Schwingfrequenz piezoelektrischer Kristalle während der Adsorptions- und Desorptionsprozesse. Die Bindungskonstante kann aus dem Verhältnis der Adsorptions- und Desorptionsratenkonstanten ausgewertet werden. QCM wird für relative Massenmessungen verwendet und benötigt daher keine Kalibrierung25,27,40. QCM wird zur Adsorption aus Gas und Flüssigkeit verwendet. Die Flüssigtechnik ermöglicht es, QCM als Analysewerkzeug zur Beschreibung der Ablagerung auf unterschiedlich veränderten Oberflächen zu verwenden41.
Die totale interne Reflexionsfluoreszenz (TIRF) ist eine empfindliche optische Grenzflächentechnik, die auf der Messung der Fluoreszenz von adsorbierten Fluorophoren basiert, die mit intern reflektierten evaneszenten Wellen angeregt werden. Das Verfahren ermöglicht den Nachweis von fluoreszierenden Molekülen, die die Oberfläche mit Dicken in der Größenordnung von Zehnern von Nanometern abdecken, weshalb es bei der Untersuchung der makromolekularen Adsorption auf verschiedenen Oberflächen42,43verwendet wird. Die In-situ-Überwachung der Fluoreszenzdynamik bei Adsorption und Desorption liefert die Adsorptionskinetik und damit thermodynamische Daten42,43.
Die gedämpfte Gesamtreflexion (ATR) wurde von Roddick-Lanzilotta verwendet, um Lysinadsorptionsisothermen auf Basis der Lysin-Spektralbänder bei 1.600 und 1.525 cm-1zu etablieren. Dies ist das erste Mal, dass die Bindungskonstante für ein Peptid auf TiO2 mit einer In-situ-Infrarotmethode44bestimmt wurde. Diese Technik war wirksam bei der Etablierung von Adsorptionsisothermen für Polylysinpeptide45 und saure Aminosäuren46.
Im Gegensatz zu den oben genannten Methoden, bei denen der Adsorptionsparameter vor Ort gemessen wird, wird in einem konventionellen Experiment die Menge der adsorbierten Biomoleküle durch die Konzentrationsänderung gemessen, nachdem die Oberfläche die Lösung kontaktiert hat. Da die Konzentration eines Sorbats in einer überwiegenden Mehrheit der Adsorptionsfälle zerfällt, wird diese Methode als Erschöpfungsmethode bezeichnet. Konzentrationsmessungen erfordern einen validierten analytischen Assay, der auf einer intrinsischen analytischen Eigenschaft des Sorbats oder auf der Etikettierung47,48,49,50 oder Derivatisierung51,52 davon basieren kann.
Adsorptionsexperimente mit QCM, SPR, TIRF oder ATR erfordern eine spezielle Oberflächenvorbereitung der Chips und Sensoren, die für Adsorptionsstudien verwendet werden. Vorbereitete Oberflächen sollten einmal verwendet werden und erfordern eine Änderung beim Schalten des Adsorbats, aufgrund der unvermeidlichen Hydratation der Oxidoberfläche oder einer möglichen Chemisorption eines Sorbats. Es kann jeweils nur eine Probe mit ITC, QCM, SPR, TIRF oder ATR ausgeführt werden, während man bei der Erschöpfungsmethode Dutzende von Proben ausführen kann, für die die Menge nur durch die Thermostatkapazität und die Sorptionsverfügbarkeit begrenzt ist. Dies ist besonders wichtig bei der Verarbeitung großer Probenchargen oder Bibliotheken bioaktiver Moleküle. Wichtig ist, dass die Erschöpfungsmethode keine teure Ausrüstung erfordert, sondern nur einen Thermostat.
Trotz ihrer offensichtlichen Vorteile erfordert die Erschöpfungsmethode jedoch komplexe Verfahrensmerkmale, die umständlich erscheinen mögen. Dieser Artikel stellt vor, wie eine umfassende physikalisch-chemische Studie der Dipeptidadsorption auf TiO2 mit der Erschöpfungsmethode durchführen und behandelt Probleme, die Forscher bei der Durchführung relevanter Experimente konfrontiert werden können.
Protocol
Representative Results
Discussion
Die Adsorption von Lösungen für die Isothermenkonstruktion erfordert eine längere Zeit für die Gleichgewichtszeit aufgrund kinetischer Einschränkungen und Sorbens mit einer hohen spezifischen Oberfläche. Darüber hinaus sollten instabil werden von Sols, Nanopartikelaggregaten, Kristallinität, Nanopartikelgrößenverteilung, pH-Wert der Lösung und Wettbewerb um Adsorption beim Adsorbieren von Aminosäuren. Die Adsorptionsisothermenkonstruktion mit der Erschöpfungsmethode bleibt jedoch die am meisten verfügbare M…
Disclosures
The authors have nothing to disclose.
Acknowledgements
Diese Arbeit wurde von der Russischen Stiftung für Grundlagenforschung finanziell unterstützt (Grant-Nr. 15-03-07834-a).
Materials
| 2-(N-Morpholino)ethanesulfonic acid | TCI Chemicals | 4432-31-9 | MES, >98% |
| Acetonitrile | Panreac AppliChem | HPLC grade | |
| Chromatography vials | glass | ||
| Dipeptide Ile-His | Bachem | 4000894 | |
| Double-distilled water | DDW was obtained on spot | ||
| Heating cleaning bath "Ultrasons-HD" | J.P. Selecta | 3000865 | 5 L, 40 kHz, 120 Watts |
| High-performance liquid chromatograph system equipped with a UV−vis detector | Shimadzu, LC-20 Prominence | HPLC | |
| Isopropanol | Sigma-Aldrich (Merck) | 67-63-0 | 99.70% |
| LabSolutions Lite | Shimadzu | 223-60410 | Software for high-performance liquid chromatography system |
| Nanocrystalline TiO2 | Pure anatase with at least 99% crystallinity. Average particle size 10.62 ± 3.31 nm. Specific surface 131.9 m2/g (BET). See Langmuir 2019, 35, 538−550, for details. | ||
| Phenyl isothiocyanate | Acros Organics | 103-72-0 | PITC, 98% |
| Reversed-phase Zorbax column | ZORBAX LC | 150×2.5 mm i.d. with a mean particle size of 5 μm | |
| Syringe filter | Vladfilter | 25 mm, 0.2 μm pore, cellulose acetate | |
| Test sterile polymeric tube | polypropylene | ||
| Thermostat TC-502 | Brookfield | Refrigerating/heating circulating bath with the programmable controller for the sample derivatization | |
| Triethylamine | Sigma-Aldrich (Merck) | 121-44-8 | TEA; 99% |
| Trifluoroacetic acid | Panreac AppliChem | 163317 | TFA, 99% |
References
- Garcia, A. J. Interfaces to Control Cell-Biomaterial Adhesive Interactions. Polymers for Regenerative Medicine. 203, 171-190 (2006).
- Mahmood, T. A., et al. Modulation of chondrocyte phenotype for tissue engineering by designing the biologic-polymer carrier interface. Biomacromolecules. 7 (11), 3012-3018 (2006).
- Gandavarapu, N. R., Mariner, P. D., Schwartz, M. P., Anseth, K. S. Extracellular matrix protein adsorption to phosphate-functionalized gels from serum promotes osteogenic differentiation of human mesenchymal stem cells. Acta Biomaterialia. 9 (1), 4525-4534 (2013).
- Horbett, T. Biological Activity of Adsorbed Proteins. Surfactant Science Series. 110, 393-413 (2010).
- Ratner, B. D., Hoffman, A. S., Schoen, F. J., Lemons, J. E. . Biomaterials Science: An Introduction to Materials in Medicine. , (2004).
- Jahangir, A. R., et al. Fluorinated surface-modifying macromolecules: Modulating adhesive protein and platelet interactions on a polyether-urethane. Journal of Biomedical Materials Research. 60 (1), 135-147 (2002).
- Shen, M., et al. PEO-like plasma polymerized tetraglyme surface interactions with leukocytes and proteins: In vitro and in vivo studies. Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 13 (4), 367-390 (2002).
- Wisniewski, N., Moussy, F., Reichert, W. M. Characterization of implantable biosensor membrane biofouling. Fresenius’ Journal of Analytical Chemistry. 366 (6-7), 611-621 (2000).
- Geelhood, S. J., et al. Passivating Protein Coatings for Implantable Glucose Sensors: Evaluation of Protein Retention. Journal of Biomedical Materials Research. Part B, Applied Biomaterials. 81, 251-260 (2007).
- Knowles, J. R. Enzyme catalysis: not different, just better. Nature. 350 (6314), 121-124 (1991).
- Blankschien, M. D., et al. Light-triggered biocatalysis using thermophilic enzyme – Gold nanoparticle complexes. ACS Nano. 7 (1), 654-663 (2013).
- Wu, H., et al. Catechol modification and covalent immobilization of catalase on titania submicrospheres. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 92, 44-50 (2013).
- Gray, J. J. The interaction of proteins with solid surfaces. Current Opinion in Structural Biology. 14 (1), 110-115 (2004).
- Hlady, V., Buijs, J. Protein adsorption on solid surfaces. Current Opinion in Biotechnology. 7 (1), 72-77 (1996).
- Kulkarni, M., et al. Titanium nanostructures for biomedical applications. Nanotechnology. 26 (6), 062002 (2015).
- Yin, F. Z., Wu, L., Gui Yang, H., Su, H. Y. Recent progress in biomedical applications of titanium dioxide. Physical Chemistry Chemical Physics. 15 (14), 4844-4858 (2013).
- Rezania, A., Johnson, R., Lefkow, A. R., Healy, K. E. Bioactivation of metal oxide surfaces. 1. Surface characterization and cell response. Langmuir. 15 (20), 6931-6939 (1999).
- Schenk, R., Brunette, D. M., et al. The Corrosion Properties of Titanium and Titanium Alloys. Titanium in Medicine. , 145-170 (2001).
- Bozzini, B., et al. An electrochemical impedance investigation of the behaviour of anodically oxidised titanium in human plasma and cognate fluids, relevant to dental applications. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (11), 3443-3453 (2008).
- Popa, M. V., et al. Long-term assessment of the implant titanium material – Artificial saliva interface. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (1), 1-9 (2008).
- Kim, J. K., et al. Lysozyme-mediated biomineralization of titanium-tungsten oxide hybrid nanoparticles with high photocatalytic activity. Chemical Communications. 50, 12392-12395 (2014).
- Suriyaraj, S. P., Selvakumar, R. Room temperature biosynthesis of crystalline TiO2 nanoparticles using Bacillus licheniformis and studies on the effect of calcination on phase structure and optical properties. RSC Advances. 4, 39619-39624 (2014).
- Inoue, I., et al. Thermo-stable carbon nanotube-TiO2 nanocompsite as electron highways in dye-sensitized solar cell produced by bio-nano-process. Nanotechnology. 26 (28), 285601 (2015).
- Gardères, J., et al. Self-assembly and photocatalytic activity of branched silicatein/silintaphin filaments decorated with silicatein-synthesized TiO2 nanoparticles. Bioprocess and Biosystems Engineering. 39 (9), 1477-1486 (2016).
- Chen, H., Su, X., Neoh, K. G., Choe, W. S. QCM-D analysis of binding mechanism of phage particles displaying a constrained heptapeptide with specific affinity to SiO2 and TiO2. Analytical Chemistry. 78 (14), 4872-4879 (2006).
- Iucci, G., et al. Peptides adsorption on TiO2 and Au: Molecular organization investigated by NEXAFS, XPS and IR. Surface Science. 601 (18), 3843-3849 (2007).
- Gronewold, T. M. A., Baumgartner, A., Weckmann, A., Knekties, J., Egler, C. Selection process generating peptide aptamers and analysis of their binding to the TiO2 surface of a surface acoustic wave sensor. Acta Biomaterialia. 5 (2), 794-800 (2009).
- Gitelman, A., Rapaport, H. Bifunctional designed peptides induce mineralization and binding to TiO2. Langmuir. 30 (16), 4716-4724 (2014).
- Tada, S., Timucin, E., Kitajima, T., Sezerman, O. U., Ito, Y. Direct in vitro selection of titanium-binding epidermal growth factor. Biomaterials. 35 (11), 3497-3503 (2014).
- Micksch, T., Liebelt, N., Scharnweber, D., Schwenzer, B. Investigation of the peptide adsorption on ZrO2, TiZr, and TiO2 surfaces as a method for surface modification. ACS Applied Materials and Interfaces. 6 (10), 7408-7416 (2014).
- Limo, M. J., Perry, C. C., Thyparambil, A. A., Wei, Y., Latour, R. A. Experimental Characterization of Peptide-Surface Interactions. Bio-Inspired Nanotechnology: From Surface Analysis to Applications. , 37-94 (2013).
- Draczkowski, P., Matosiuk, D., Jozwiak, K. Isothermal titration calorimetry in membrane protein research. Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 87, 313-325 (2014).
- Omanovic-Miklicanin, E., Manfield, I., Wilkins, T. Application of isothermal titration calorimetry in evaluation of protein-nanoparticle interactions. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. 127, 605-613 (2017).
- Jing, X., et al. Interaction of peptidomimetics with bilayer membranes: Biophysical characterization and cellular uptake. Langmuir. 28 (11), 5167-5175 (2012).
- Mizuguchi, C., et al. Effect of phosphatidylserine and cholesterol on membrane-mediated fibril formation by the N-terminal amyloidogenic fragment of apolipoprotein A-I. Scientific Reports. 8 (1), 5497 (2018).
- Bisker, G., et al. Insulin Detection Using a Corona Phase Molecular Recognition Site on Single-Walled Carbon Nanotubes. ACS Sensors. 3 (2), 367-377 (2018).
- Singh, N., Husson, S. M. Adsorption thermodynamics of short-chain peptides on charged and uncharged nanothin polymer films. Langmuir. 22 (20), 8443-8451 (2006).
- Seker, U. O. S., et al. Thermodynamics of engineered gold binding peptides: Establishing the structure-activity relationships. Biomacromolecules. 15 (7), 2369-2377 (2014).
- Beutner, R., Michael, J., Schwenzer, B., Scharnweber, D. Biological nano-functionalization of titanium-based biomaterial surfaces: A flexible toolbox. Journal of the Royal Society Interface. 7 (Suppl 1), S93-S105 (2010).
- Sultan, A. M., et al. Aqueous Peptide-TiO2 Interfaces: Isoenergetic Binding via Either Entropically or Enthalpically Driven Mechanisms. ACS Applied Materials and Interfaces. 8 (28), 18620-18630 (2016).
- Teichroeb, J. H., Forrest, J. A., Jones, L. W., Chan, J., Dalton, K. Quartz crystal microbalance study of protein adsorption kinetics on poly(2-hydroxyethyl methacrylate). Journal of Colloid and Interface Science. 325 (1), 157-164 (2008).
- Lok, B. K., Cheng, Y. L., Robertson, C. R. Protein adsorption on crosslinked polydimethylsiloxane using total internal reflection fluorescence. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 104-116 (1983).
- Nakanishi, K., Sakiyama, T., Imamura, K. On the Adsorption of Proteins on Solid Surfaces, a Common but Very Complicated Phenomenon. Journal of Bioscience and Bioengineering. 91 (3), 233-244 (2001).
- Roddick-Lanzilotta, A. D., Connor, P. A., McQuillan, A. J. An In Situ Infrared Spectroscopic Study of the Adsorption of Lysine to TiO2 from an Aqueous Solution. Langmuir. 14, 6479-6484 (1998).
- Roddick-Lanzilotta, A. D., McQuillan, A. J. An in situ infrared spectroscopic investigation of lysine peptide and polylysine adsorption to TiO2 from aqueous solutions. Journal of Colloid and Interface Science. 217 (1), 194-202 (1999).
- Roddick-Lanzilotta, A., McQuillan, A. An in situ infrared spectroscopic study of glutamic acid and of aspartic acid adsorbed on TiO2: implications for the biocompatibility of titanium. Journal of Colloid and Interface Science. 227 (1), 48-54 (2000).
- Chan, B. M. C., Brash, J. L. Adsorption of fibrinogen on glass: reversibility aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 82 (1), 217-225 (1981).
- van Enckevort, H. J., Dass, D. V., Langdon, A. G. The adsorption of bovine serum albumin at the stainless-steel/aqueous solution interface. Journal of Colloid And Interface Science. 98 (1), 138-143 (1984).
- Arnebrant, T., Nylander, T. Sequential and competitive adsorption of β-lactoglobulin and κ-casein on metal surfaces. Journal of Colloid And Interface Science. 111 (2), 529-533 (1986).
- Van Dulm, P., Norde, W. The adsorption of human plasma albumin on solid surfaces, with special attention to the kinetic aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 248-255 (1983).
- Gonçalves, T. Fluorescent labeling of biomolecules with organic probes. Chemical Reviews. 109 (1), 190-212 (2009).
- Roth, K. D. W., Huang, Z. H., Sadagopan, N., Watson, J. T. Charge derivatization of peptides for analysis by mass spectrometry. Mass Spectrometry Reviews. 17 (4), 255-274 (1998).
- Heinrikson, R. L., Meredith, S. C. Amino acid analysis by reverse-phase high-performance liquid chromatography: Precolumn derivatization with phenylisothiocyanate. Analytical Biochemistry. 136 (1), 65-74 (1984).
- Shchelokov, A., et al. Adsorption of Native Amino Acids on Nanocrystalline TiO2: Physical Chemistry, QSPR, and Theoretical Modeling. Langmuir. 35 (2), 538-550 (2019).
- Fair, B. D., Jamieson, A. M. Studies of Protein Adsorption on Polystyrene Latex Surfaces. Journal of Colloid and Interface Science. 77 (2), 525-534 (1980).
- Kim, J. C., Lund, D. B. Adsorption behavior of p-lactoglobulin onto stainless steel surfaces. Journal of Food Processing and Preservation. 21 (607), 303-317 (1997).
- Kondo, A., Oku, S., Murakami, F., Higashitani, K. Conformational changes in protein molecules upon adsorption on ultrafine particles. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1, 197-201 (1993).
- Itoh, H., Nagai, T., Saeki, T., Sakiyama, T., Nakanishi, K. Adsorption of Protein onto Stainless Steel Particle Surface and its Desorption Behavior. Developments in Food Engineering. , 811-813 (1994).
- Itoh, H., Nagata, A., Toyomasu, T., Sakiyama, T., Nagai, T. Adsorption of β-Lactoglobulin onto the Surface of Stainless Steel Particles. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 59 (9), 1648-1651 (1995).
- Mudunkotuwa, I. A., Grassian, V. H. Histidine adsorption on TiO2 nanoparticles: An integrated spectroscopic, thermodynamic, and molecular-based approach toward understanding nano-bio interactions. Langmuir. 30, 8751-8760 (2014).
- Pászti, Z., Guczi, L. Amino acid adsorption on hydrophilic TiO2: A sum frequency generation vibrational spectroscopy study. Vibrational Spectroscopy. 50 (1), 48-56 (2009).
- Costa, D., Savio, L., Pradier, C. M. Adsorption of Amino Acids and Peptides on Metal and Oxide Surfaces in Water Environment: A Synthetic and Prospective Review. Journal of Physical Chemistry B. 120 (29), 7039-7052 (2016).
- Kosmulski, M. The significance of the difference in the point of zero charge between rutile and anatase. Advances in Colloid and Interface Science. 99 (3), 255-264 (2002).
- Kandegedara, A., Rorabacher, D. B. Noncomplexing tertiary amines as “better” buffers covering the range of pH 3-11. Temperature dependence of their acid dissociation constants. Analytical Chemistry. 71 (15), 3140-3144 (1999).
- Susumu, O., Teruaki, A., Koichi, T. The Adsorption of Basic a-Amino Acids in an Aqeous Solution by Titanium(IV) Oxide. Bulletin of the Chemical Society of Japan. 54, 1595-1599 (1981).
