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4.9: Transitions allostériques coopératives
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Molecular Biology

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Cooperative Allosteric Transitions
 
TRANSCRIPTION

4.9: Transitions allostériques coopératives

Des transitions allostériques coopératives peuvent se produire dans les protéines multimériques, où chaque sous-unité de la protéine a son propre site de liaison au ligand. Lorsqu'un ligand se lie à l'une de ces sous-unités, il déclenche un changement de conformation qui affecte les sites de liaison dans l'autre sous-unité ; cela peut modifier l'affinité des autres sites pour leurs ligands respectifs. La capacité de la protéine à modifier la forme de son site de liaison est attribuée à la présence d'un mélange de segments flexibles et stables dans la structure. Une molécule qui déclenche ce changement est connue sous le nom de modulateur.

Deux modèles sont souvent utilisés pour expliquer la coopérativité des protéines multimériques : le modèle concerté et le modèle séquentiel. Le modèle concerté, également connu sous le nom de modèle tout ou rien, émet l'hypothèse que toutes les sous-unités d'une protéine multimérique  basculent simultanément entre les conformations “on” et “off”. Dans la conformation “on”, les sites de liaison ont une affinité élevée pour leurs ligands respectifs, et dans la conformation “off”, les sites de liaison ont une faible affinité. Lorsqu'un ligand se lie à l'une des sous-unités, il favorise la conversion vers la forme à haute affinité, modifiant simultanément la conformation de tous les autres sites de liaison de la protéine. Bien qu'un ligand puisse se lier à l'une ou l'autre forme, il est plus facile pour lui de se lier sous la forme à haute affinité.

Le modèle séquentiel suppose que chaque sous-unité d'une protéine multimérique peut exister indépendamment dans une conformation “on” ou “off”, c'est-à-dire sous la forme à faible ou à haute affinité, quel que soit l'état des autres sous-unités.  La liaison d'un ligand à une sous-unité modifie l'équilibre entre les formes à faible et à haute affinité, de sorte qu'il est plus probable que la sous-unité soit sous une forme à haute affinité.  De plus, un ligand se liant à une sous-unité modifie l'équilibre des autres sous-unités de la protéine. Cela augmente la probabilité qu'une fois qu'un ligand est lié, un autre ligand se lie à une sous-unité différente.  Cette coopérativité augmente la sensibilité de la protéine à la concentration de ligand. Un ligand se liant à un seul site peut modifier l'affinité sur l'ensemble de la molécule de protéine, permettant ainsi une réponse rapide à de faibles concentrations.


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