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9.8: Chaperons moléculaires et pliage des protéines
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Molecular Biology

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Molecular Chaperones and Protein Folding
 
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9.8: Chaperons moléculaires et pliage des protéines

La conformation native d'une protéine est formée par des interactions entre les chaînes latérales de ses acides aminés constitutifs. Lorsque les acides aminés ne peuvent pas former ces interactions, la protéine ne peut pas se replier d'elle-même et a besoin de chaperons. Notamment, les chaperons ne relayent aucunes informations supplémentaires requises pour le repliement des polypeptides ; la conformation native d'une protéine est déterminée uniquement par sa séquence d'acides aminés. Les chaperons catalysent le repliement des protéines sans faire partie de la protéine repliée.

Les polypeptides dépliés ou partiellement repliés, qui sont souvent des intermédiaires dans la voie de repliement, sont stabilisés par des chaperons, conduisant à l'état final correctement replié. Sans chaperons, les polypeptides dépliés ou partiellement repliés peuvent mal se replier ou former des agrégats insolubles. Ceci est particulièrement observé dans les protéines dans lesquelles l'extrémité carboxy ou C-terminale est requise pour le repliement correct de l'extrémité aminée ou N-terminale. Dans de tels cas, un chaperon peut se lier et stabiliser la partie N-terminale du polypeptide dans une conformation dépliée jusqu'à ce que le reste de la chaîne peptidique soit synthétisé et que la protéine entière puisse se replier correctement.

Les chaperons peuvent également stabiliser les chaînes polypeptidiques dépliées lorsqu'elles sont transportées dans les organites subcellulaires. Par exemple, lors du transfert de protéines dans les mitochondries depuis le cytosol, il est plus facile pour les conformations partiellement dépliées d'être transportées à travers la membrane mitochondriale. Pendant le transport, les polypeptides partiellement dépliés sont stabilisés par des chaperons.

De plus, les chaperons jouent un rôle important dans l'assemblage de protéines ayant une structure complexe, telles que les protéines multi-sous-unités. Ces protéines comprennent de multiples chaînes polypeptidiques - dont chacune doit être correctement repliée puis assemblée d'une manière spécifique. Dans les processus impliqués, les chaperons aident au repliement des protéines et à la stabilisation des composants non associés tandis que d'autres parties de la protéine sont en cours d'assemblage.


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