Restspecifik udveksling af prolin ved hjælp af prolinanaloger i fluorescerende proteiner: Hvordan "molekylær kirurgi" af rygraden påvirker foldning og stabilitet
01:39Production of Recombinant Wild-Type Fluorescent Proteins and Selective Pressure Incorporation to Produce Fluorescent Proteins with Proline Analogs
04:08Fluorescence Emission of Protein Variants
05:00Denaturation and Refolding of EGFP Variants
06:38Results: Effect of Atomic Substitutions in Variants of GFP
For at overvinde begrænsningerne ved klassisk stedstyret mutagenese blev prolinanaloger med specifikke modifikationer inkorporeret i flere fluorescerende proteiner. Vi viser, hvordan udskiftningen af hydrogen med fluor eller af singlen med dobbeltbindinger i prolinrester ("molekylær kirurgi") påvirker grundlæggende proteinegenskaber, herunder deres foldning og interaktion med lys.