Bildning av Beställda Biomolecular Structures av självorganisering av korta peptider

1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem
Published 11/21/2013
0 Comments
  CITE THIS  SHARE 
Chemistry

Your institution must subscribe to JoVE's Chemistry section to access this content.

Fill out the form below to receive a free trial or learn more about access:

Welcome!

Enter your email below to get your free 10 minute trial to JoVE!





By clicking "Submit", you agree to our policies.

 

Summary

Detta dokument beskriver bildandet av mycket beställde peptidbaserade strukturer genom spontan process av självorganisering. Metoden utnyttjar kommersiellt tillgängliga peptider och vanliga labbutrustning. Denna teknik kan tillämpas på ett stort antal olika peptider och kan leda till upptäckten av nya peptidbaserade sammansättningar.

Cite this Article

Copy Citation

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

Please note that all translations are automatically generated.

Click here for the english version. For other languages click here.

Abstract

I naturen är komplexa funktionella strukturer som bildas av självorganisering av biomolekyler under milda förhållanden. Att förstå de krafter som styr självorganisering och härma denna process in vitro kommer att leda till stora framsteg inom områdena materialvetenskap och nanoteknologi. Bland de tillgängliga biologiska byggstenar, peptider har flera fördelar eftersom de har betydande mångfald, deras syntes i stor skala är okomplicerad, och de kan lätt ändras med biologiska och kemiska enheter 1,2. Flera klasser av designade peptider såsom cykliska peptider, amfifila peptider och peptid-konjugat själv montera in beställda strukturer i lösning. Homoaromatic dipeptider, är en klass av korta själv monterade peptider som innehåller all den molekylära information som behövs för att bilda beställda strukturer som nanorör, sfärer och fibriller 3-8. En stor mängd av dessa peptider är kommersiellt tillgängliga.

9 De protokoll som presenteras här kan anpassas till andra klasser av peptider eller biologiskt byggblock och kan potentiellt leda till upptäckten av nya peptidbaserade strukturer och bättre kontroll över sin församling.

Introduction

Natur former beställt och funktionella strukturer genom processen enligt biomolekylär självorganisering. Att förstå de krafter som styr denna spontan process kan leda till att förmågan att härma självorganisering in vitro och därmed till stora framsteg inom området materialvetenskap 10,11. Peptider, specifikt, är mycket lovande som en biomolekylär byggsten, eftersom de medför stora strukturella mångfald, enkel kemisk syntes, och kan lätt funktionaliseras med biologiska och kemiska enheter. Området för peptidsjälvorganisering var uppfunnen av Ghadiri och hans kollegor, som visade att självorganisering av peptid nanorör av cykliska peptider med omväxlande D-och L-aminosyror 12. Andra framgångsrika metoder för utformning av peptidaggregat innefattar linjära bolaamphiphile peptider 5, amfifiler (AP) 6, icke-konjugerade själv kompletterande joniska peptider 13, ytaktiva liknande peptider 15.

En nyare metod innebär självorganisering av korta aromatiska peptider, benämnd homoaromatic dipeptider. Dessa peptider innefatta endast två aminosyror med aromatisk karaktär (t ex Phe-Phe, tert-butyldikarbonat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. De strukturer som bildas av dessa homoaromatic peptider innefattar rörformiga strukturer, sfärer, arkliknande aggregat och fibrer 6,8,15,21-32. Fibrerna i vissa fall generera en fibrill mesh som ger en hydrogel 33-37. Dessa församlingar har utnyttjats för tillämpningar av biosensing, drug delivery, molekylär elektronik, osv. 38-45

Detta dokument beskriver de experimentella steg som behövs för att starta den spontana självorganisering av homoaromatic peptider. Dessutom presenterar den processen att peptiden coassembly. Denna process involverar självsammansättning av mer än en typ av peptidmonomer.

Vår demonstration omfattar coassembly av två kommersiellt tillgängliga peptider: den difenylalanin peptiden (NH2-Phe-Phe-COOH) och dess Boc-skyddade analog (Boc-Phe-Phe-OH). Var och en av de peptider själv monterar i en supermolecular struktur: difenylalanin peptid bildar rörformiga färdigmonterad och Boc-Phe-Phe-OH-peptid själv monterar in i antingen sfärer eller fibrer beroende på lösningsmedlet 7,17,46. Vi blandade de två peptiderna i vissa förhållanden och karaktäriseras de resulte församlingar genom elektronmikroskopi, kraft mikroskopi och FT-IR-spektroskopi. Metoderna visade bildningen av en peptidbaserad struktur som består av sfäriska element med en diameter på flera mikron (1-4 | im) som kopplas samman med långsträckta aggregat med en diameter på några få hundra nanometer (~ 300-800 nm) . De församlingar likna pärlstav strängar på sin morfologi, eftersom de sfäriska strukturer verkar träs pålångsträckta aggregat. Vi kallas därför dessa sammansättningar "biomolekylära halsband". De "biomolekylära halsband" skulle fungera som ett nytt biomaterial, som ett drug delivery agent eller som en byggnadsställning för elektroniska applikationer. Vidare kan det förfarande som leder till självorganisering av peptider utnyttjas med andra klasser av peptider och biomolekyler. Det kan leda till en bättre förståelse för de krafter som är inblandade i självorganisering och bildandet av nya beställda strukturer.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

1. Självorganisering av Homoaromatic Dipeptider

  1. Väg den önskade peptiden i sin lyofiliserad form (t.ex. NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) och framställa en förrådslösning genom att lösa peptiden i 1,1,1,3,3,3-hexafluor -2-propanol (HFP) till lämplig koncentration (t.ex. 100 mg / ml för NH2-Phe-Phe-OH och Boc-Phe-Phe-COOH) 7,17,46.
  2. Blanda lösningen med användning av virveln och plats på bänken tills peptiden är fullständigt löst och lösningen förefaller klar (några minuter).
  3. Späd peptidstamlösning, med ett lämpligt lösningsmedel, till lämplig koncentration (t ex 2 mg / ml av NH2-Phe-Phe-OH i trippeldestillerat vatten (TDW) för bildningen av nanotuber, genom tillsats av 2 | il av peptiden stamlösning till 98 ^ il TDW, 5 mg / ml av Boc-Phe-Phe-COOH i etanol för bildning av sfäriska strukturer).
  4. Förvara lösningen vid RT under 24hr.
  5. För att undvika varje preaggregation Bered nya stamlösningar för varje experiment.

2. Coassembly of Two Homoaromatic Dipeptider

  1. Bered en lösning av 50% etanol genom att blanda lika volymer av TDW och absolut etanol. Använd vortex för att blanda de två lösningarna.
  2. Väg upp 2 mg av den NH2-Phe-Phe-OH-peptid och en mg av Boc-Phe-Phe-OH-peptid. Lös varje peptid i HFP till en koncentration av 100 mg / ml.
  3. Blanda peptider lagerlösningar med vortex och placera dem på bänken tills peptider är helt upplöst och lösningarna verkar klart.
  4. Blend peptiderna förrådslösningar till det önskade förhållandet. I detta speciella experiment blanda 10 | il av den NH2-Phe-Phe-OH peptid med 6 ul av Boc-Phe-Phe-OH-peptid (till ett slutligt förhållande av 05:03 respektive). På grund av den höga volatiliteten i HFP lösningsmedel, rekommenderas att förbereda en stor del av denna stamlösning (vid least 10 pl).
  5. Använd virvel att blanda blandade peptider stamlösning.
  6. Späd ut den blandade peptider stamlösning med 50% etanol för att den önskade slutkoncentrationen. I detta speciella experiment, för att erhålla en slutlig koncentration av 5 mg / ml för NH2-Phe-Phe-OH och 3 mg / ml för Boc-Phe-Phe-OH respektive, tillsätt 8 | il av den blandade peptider stamlösning till 92 ^ il av etanollösning 50%. Använd en pipett för att försiktigt blanda lösningen.
  7. Förvara lösningen vid RT under 24 timmar.
  8. Det bör noteras att på grund av den höggradigt flyktiga naturen av det lösningsmedel, experimenten är känsliga för små förändringar i koncentrationen av peptiderna. Därför bör nya stamlösningar förberedas för varje experiment.

3. Karakterisering av Self Monterade Strukturer Använda Svepelektronmikroskopi (SEM)

  1. Efter 24 h av inkubation, applicera en 10 pl droppe av lösningen peptider på en glas cover halka och torka vid RT.
  2. Coat provet på glaset med ett tunt lager av guld (några nanometer) med hjälp av en spotta bestrykare för 90 sek.
  3. Bild församlingarna använder SEM arbetar vid 10-20 kV.

4. Karakterisering av Self Monterade Strukturer Använda transmissionselektronmikroskopi (TEM)

  1. Placera en 10 pl droppe av peptider lösning på en 200-mesh koppargaller täckt med kol och stabiliseras av en polymerfilm stöd.
  2. Efter en minut tar bort överflödig vätska med hjälp av filterpapper.
  3. Bered en lösning av 2% uranylacetat i TDW. Filtrera lösningen med användning av 0,22 | am filterenhet.
  4. Att färga provet (negativ färgning), placera en droppe av 10 l AUC acetat lösning på nätet.
  5. Efter 30 sek ta bort överflödig vätska med hjälp av filterpapper. Det bör noteras att även om negativ färgning förbättrar kontrasten av bilderna, är det inte väsentligt i samtliga fall.
  6. Bild provet på the rutnät av TEM arbetar vid 120 kV.

5. Tredimensionell karakterisering av de församlingar som atomkraftsmikroskopi (AFM)

  1. Förbered ett prov för AFM analysen enligt beskrivningen i punkt 3.1.
  2. Analysera provet på glaset med hjälp av en AFM instrument arbetar i AC-läge. Använd kisel utliggare med en fjäderkonstant av 3 N / m och en resonansfrekvens på 75 kHz.
  3. Starta genom att scanna ett stort område av nätet, i syfte att hitta den önskade strukturen. Sedan fokusera på ett visst mindre område och scanna den (skanningsstorlek var 2,5 ìm x 2,5 um för bilden som ingår i detta manuskript).

6. Karakterisering av den sekundära strukturen av FT-IR

  1. Applicera en 30 pl droppe av peptider lösningen till en CaF2 fönstret.
  2. Låt lösningen torka vid RT.
  3. Adsorptionen av vatten i IR-spektrumet vid 1650 cm -1.Denna topp är i centrum av den amid I-band av peptidbindningen. Det är också en typisk topp för α-helix strukturer av peptider och proteiner 47. För att övervinna detta problem och undvika signalen av vatten måste en väte-till-deuterium utbyte utföras. Placera en droppe av deuteriumoxid (D2O) på peptiden provet torkades. Minskningen bör vara tillräcklig för att fullständigt täcka peptid insättning på fönstret.
  4. Låt provet torka under vakuum.
  5. Upprepa steg 6,3 och 6,4 2x för att säkerställa maximal väte-till-deuterium utbyte. Spara provet under vakuum tills dess analys.
  6. Anteckna FT-IR-spektra med hjälp av en deuterad triglycine sulfat (DTGS) detektor. FT-IR-systemet innefattar en reningsgas generator, i syfte att förhindra fukt i omgivningen av provet. För prover av korta peptider, är det bäst att skanna provet 2000 x med en upplösning på 4 cm -1. Transmittansen minimala värden kan bestämmas genom att den såftware levereras med instrumentet.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

Detta dokument beskriver ett förfarande för bildningen av ordnade strukturer på nano-och mikrometerskala av självorganisering av peptider. För att visa denna enkla process som vi presenterar och karakterisera coassembly av två enkla aromatiska peptider (Figur 1). En av peptiderna är den NH2-Phe-Phe-OH (difenylalanin)-peptid, som kan själv montera i en vattenhaltig lösning till ihåliga, rörformiga strukturer med nanometriska dimensioner 7. Den andra peptiden är dess Boc-skyddade analog, Boc-Phe-Phe-OH. Denna peptid kan bilda fibrillar strukturer i vattenlösningar och sfäriska församlingar i etanol 17,46. Vi antog att dessa peptider skulle coassemble till en struktur som kombinerar de två element som nämns. Med hjälp av SEM-analys visade det sig att de blandade peptiderna bildas en arkitektur av sfäriska aggregat med en diameter på flera mikron förbundna medelst långsträckta strukturer med en diameter av ett fåtal hundred nanometer (Figur 2). På grund av den höga likheten i morfologi till pärlstav strängar, kallas vi dessa strukturer "molekylära halsband". AFM analys av dessa strukturer visade tydligt sin tredimensionella arrangemanget (Figur 3). Dessutom SEM-analys av olika regioner av olika proverna indikerade att denna process inträffade med högt utbyte (figur 2b).

FT-IR-analys gav information om den sekundära strukturen av peptiderna församlingar. Absorbansen spektrumet för amid I-band av sfäriska aggregat bildade av peptiden Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, 50% etanol) visade en enda amid I-topp vid 1657 cm -1 indikerar en α helix-konformation. De rörformiga strukturer bildade genom NH2-Phe-Phe-OH-peptid (2 mg / ml, 50% etanol) visade två distinkta toppar, en vid 1613 cm -1 och den andra vid 1682 cm -1. Dessa toppar korrelerade kvickhet ha β-ark sekundär struktur. FT-IR-spektrum av biomolekylära halsband, som bildas av coassembly av de två peptiderna, skilde sig från uppdraget för varje enskild peptid som det bestod av två toppar: en topp vid 1653 cm-1 vilket motsvarar med en α helix struktur och en annan topp vid 1684 cm-1, som avser en β-sväng konformation (Figur 4) 48. Skillnaden mellan de olika spektra indikerar en unik struktur för biomolekylära halsband.

Figur 1
Figur 1. Coassembly av peptiderna NH2-Phe-Phe-OH och Boc-Phe-Phe-OH. Schematisk illustration av coassembly processen.

i "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Figur 2. Elektronmikroskopi analys av molekylära halsband, A) B) och SEM mikrofotografier, C) En TEM mikroskop.

Figur 3
Figur 3. Tredimensionell AFM topografi bild av de molekylära halsband.

Figur 4
Figur 4. FT-IR-analys av de olika egna sammansatta strukturer. FT-IR-spektrum som erhålls från provet av de sfärer som bildas av Boc-Phe-Phe-OH (röd), den rörformiga strukturer fOrmed med NH2-Phe-Phe-OH (grön) och molekylkedjor bildade genom coassembly av dessa två peptider (lila).

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

Sammanfattningsvis visar den lätthet med vilken peptidbaserade sammansättningar kan bildas in vitro detta papper. Processen omfattar kommersiellt tillgängliga peptider och lösningsmedel, och det sker spontant under omgivningsbetingelser, vid tillsats av ett polärt lösningsmedel till provröret. Det är mycket viktigt att använda HFP som lösningsmedel av peptiderna, på grund av den låga lösligheten av peptiderna i andra organiska lösningsmedel. Dessutom är det på grund av den höga flyktigheten HFP nödvändigt att förbereda färsk stamlösning för varje experiment. Dessutom bör den volym av stamlösningen vara högre än 10 ^ il och överföring av den upplösta peptiden i det polära lösningsmedlet (vatten) bör ske snabbt.

Det bör noteras att denna metod för solvatisering och självorganisering av peptiden är en möjlig metod, som normalt används för dessa aromatiska peptider. Andra tillvägagångssätt är emellertid möjlig. Dessutom var koncentrationen av beståndet solut ion av peptiden i HFP är hög i dessa experiment för att minimera koncentrationen av HFP i den slutliga lösningen.

Detta manuskript presenteras också några av de viktigaste teknikerna för karakterisering av peptidbaserade strukturer, såsom AFM, TEM, SEM, och FT-IR. Med hjälp av mikroskopi tekniker är det möjligt att få information om morfologi församlingarna. Eftersom dimensionerna hos dessa anordningar varierar från hundratals nanometer till flera mikrometer, är det tillräckligt att använda standard-elektronmikroskopi för deras karaktärisering. Extremt hög upplösning mikroskop skulle vara användbart för strukturer som är mindre än 100 nm i diameter och när avbildning utan en ledande beläggning (t ex guld) önskas. I vissa fall kan laddningen av strukturerna av elektronstrålen i ett elektronmikroskop uppstå på grund av den organiska naturen hos konstruktionen. Detta kan lösas genom att sänka spänningen hos operativsystemet.

t "> Detaljerad analys, FT-IR-spektroskopi, är ett medium metod upplösning som ger information om den sekundära strukturen av aggregaten. I detta manuskript var de mätningar som utförs på torra prover, men det är möjligt att studera strukturen av aggregaten i lösningsfasen med hjälp av en vätska cell.

Sammantaget kan den metod som presenteras här för självorganisering av peptider anpassas till andra klasser av peptider och kan leda till en bättre förståelse för de krafter och interaktioner under processen. Dessutom kan det också leda till att det bildas nya biomolekylära församlingar.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

Författarna förklarar att de inte har några konkurrerande ekonomiska intressen.

Acknowledgements

Detta arbete stöddes av Marie Curie internationella återintegreringsbidrag och genom den tysk-Israel Foundation. Vi erkänner Mr Yair Razvag för AFM analys.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122, (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Comments

0 Comments


    Post a Question / Comment / Request

    You must be signed in to post a comment. Please or create an account.

    Video Stats