Dannelse af Bestilte Biomolekylær Strukturer af Self-samling af korte peptider

1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem
Published 11/21/2013
0 Comments
  CITE THIS  SHARE 
Chemistry

Your institution must subscribe to JoVE's Chemistry section to access this content.

Fill out the form below to receive a free trial or learn more about access:

Welcome!

Enter your email below to get your free 10 minute trial to JoVE!





By clicking "Submit", you agree to our policies.

 

Summary

Dette papir beskriver dannelsen af ​​stærkt bestilt peptidbaserede strukturer fra spontan proces af selv-forsamling. Fremgangsmåden benytter kommercielt tilgængelige peptider og fælles laboratorieudstyr. Denne teknik kan anvendes til en lang række af peptider og kan føre til opdagelsen af ​​nye peptid-baserede enheder.

Cite this Article

Copy Citation

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

Please note that all translations are automatically generated.

Click here for the english version. For other languages click here.

Abstract

I naturen er komplekse funktionelle strukturer dannet ved selv-samling af biomolekyler under milde betingelser. Forståelse af de kræfter, der styrer selv-samling og efterligne denne proces in vitro vil medføre store fremskridt inden for materialevidenskab og nanoteknologi. Blandt de foreliggende biologiske byggesten peptider har flere fordele, da de har en betydelig mangfoldighed, deres syntese i stor skala er ligetil, og de ​​kan let modificeres med biologiske og kemiske enheder 1,2. Adskillige klasser af konstruerede peptider, såsom cykliske peptider, amfifile peptider og peptid-konjugater selv samle ind ordnede strukturer i opløsning. Homoaromatic dipeptider er en klasse af korte selvsamlede peptider, som indeholder alle de molekylær information er nødvendig for at danne ordnede strukturer såsom nanorør, kugler og fibriller 3-8. Et stort udvalg af disse peptider er kommercielt tilgængelige.

9. Protokollerne præsenteres her kan tilpasses til andre klasser af peptider eller biologisk byggesten og kan potentielt føre til opdagelsen af ​​nye peptidbaserede strukturer og bedre kontrol af deres samling.

Introduction

Natur former bestilt og funktionelle strukturer ved fremgangsmåden biomolekylær selvsamling. Forståelse af de kræfter, der styrer denne spontane proces kan føre til evnen til at efterligne selvsamling in vitro og dermed store fremskridt inden for materialevidenskab 10,11. Peptider specifikt hold meget lovende som et biomolekylært byggesten, da de præsenterer stor strukturel diversitet, let kemisk syntese, og kan nemt funktionaliserede med biologiske og kemiske enheder. Feltet af peptid selv-samling var banebrydende ved Ghadiri og hans kolleger, der demonstrerede selvsamling af peptid nanorør ved cykliske peptider med vekslende D-og L-aminosyrer 12. Andre succesfulde tilgange til design af peptidsamlinger omfatter lineære bolaamphiphile peptider 5, amphiphiler (AP) 6, konjugerede selvstændige komplementære ioniske peptider 13, overfladeaktive-lignende peptider 15.

En nyere tilgang indebærer selv-samling af korte aromatiske peptider, kaldet homoaromatic dipeptider. Disse peptider omfatter kun to aminosyrer med aromatisk karakter (f.eks Phe-Phe, tert-butyldicarbonat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. De strukturer, der dannes af disse homoaromatic peptider omfatter rørformede strukturer, kugler, ark-lignende forsamlinger og fibre 6,8,15,21-32. Fibrene i nogle tilfælde generere en fibril maske, som giver en hydrogel 33-37. Disse samlinger er blevet udnyttet til anvendelser af biosensorer, drug delivery, molekylær elektronik osv. 38-45

Dette papir beskriver de eksperimentelle nødvendige skridt med henblik på at starte den spontane selvsamling af homoaromatic peptider. Desuden viser processen peptid coassembly. Denne proces indebærer selvsamling af mere end én type af peptidmonomer.

Vores demonstration omfatter coassembly af to kommercielt tilgængelige peptider: den diphenylalanin peptid (NH2-Phe-Phe-COOH) og Boc-beskyttede analog (Boc-Phe-Phe-OH). Hver af peptiderne selv samler i en supermolecular struktur: diphenylalanin peptid danner rørformede samlinger og Boc-Phe-Phe-OH peptid selv samler til enten sfærer eller fibre, afhængigt af opløsningsmidlet 7,17,46. Vi blandet de to peptider i visse nøgletal og karakteriserede resulterede forsamlinger ved elektronmikroskopi, force mikroskopi og FT-IR spektroskopi. Fremgangsmåderne demonstreret dannelse af et peptid-baserede struktur, der består af sfæriske elementer med en diameter på flere mikrometer (1-4 um), der er forbundet med langstrakte samlinger med en diameter på et par hundrede nanometer (~ 300-800 nm) . Konstruktionerne ligne beaded strenge i deres morfologi, som de sfæriske strukturer synes at være skruet på denaflange forsamlinger. Betegnes Vi har derfor disse samlinger "biomolekylære halskæder". De "biomolekylære halskæder" kunne tjene som en ny biomateriale, som en drug delivery agent eller som et stillads for elektroniske applikationer. Endvidere kan den procedure, der fører til selvsamling af peptider anvendes med andre klasser af peptider og biomolekyler. Det kan føre til en bedre forståelse af de involverede i selv-samling og dannelsen af ​​nye ordnede strukturer kræfter.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

1.. Self-samling af Homoaromatic Dipeptider

  1. Det ønskede peptid afvejes i lyofiliseret form (f.eks NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) og forberede en stamopløsning ved at opløse peptidet i 1,1,1,3,3,3-hexafluor -2-propanol (HFP) til den passende koncentration (fx 100 mg / ml for NH2-Phe-Phe-OH og Boc-Phe-Phe-COOH) 7,17,46.
  2. Bland opløsningen ved hjælp af vortex og sted på bænken indtil peptidet er fuldstændigt opløst, og opløsningen synes klart (et par minutter).
  3. Peptid stamopløsning fortyndes med et egnet opløsningsmiddel, til den passende koncentration (fx 2 mg / ml af NH2-Phe-Phe-OH i tredobbelt destilleret vand (TDW) til dannelse af nanorør, ved tilsætning af 2 pi af peptidet stamopløsning til 98 pi TDW, 5 mg / ml Boc-Phe-Phe-COOH i ethanol for dannelsen af ​​sfæriske strukturer).
  4. Opløsningen opbevares ved stuetemperatur i 24time.
  5. For at undgå enhver preaggregation, forberede friske stamopløsninger for hvert forsøg.

2. Coassembly of Two Homoaromatic Dipeptider

  1. Der fremstilles en opløsning af 50% ethanol ved at blande lige volumener af TDW og absolut ethanol. Brug vortex at blande de to løsninger.
  2. 2 mg af NH2-Phe-Phe-OH peptid og 1 mg Boc-Phe-Phe-OH-peptidet nøjagtighed. Hvert peptid i HFP opløses til en koncentration på 100 mg / ml.
  3. Bland peptider stamopløsninger hjælp vortex og placere dem på bænken indtil peptiderne er helt opløst, og de løsninger synes klare.
  4. Blend peptider stamopløsninger til ønskede forhold. I dette specifikke eksperiment blande 10 pi af NH2-Phe-Phe-OH peptidet med 6 pi af Boc-Phe-Phe-OH peptid (til en endelig forholdet 5:3 henholdsvis). Grund af den høje volatilitet i HFP opløsningsmiddel, anbefales det at forberede en stor mængde af denne stamopløsning (mindsst 10 ul).
  5. Brug vortex at blande blandede peptider stamopløsning.
  6. Den blandede peptider stamopløsning fortyndes med 50% ethanol til den ønskede slutkoncentration. I dette specifikke eksperiment med henblik på at opnå en endelig koncentration på 5 mg / ml NH2-Phe-Phe-OH og 3 mg / ml i stedet for Boc-Phe-Phe-OH henholdsvis tilsættes 8 ul af blandede peptider stamopløsning til 92 pi af 50% ethanol-opløsning. Anvend en pipette til forsigtigt at blande opløsningen.
  7. Opløsningen opbevares ved stuetemperatur i 24 timer.
  8. Det skal bemærkes, at på grund af den meget flygtige karakter af opløsningsmidlet forsøgene er følsomme over for små ændringer i koncentrationen af ​​peptiderne. Derfor bør der udarbejdes nye stamopløsninger for hvert forsøg.

3. Karakterisering af Self Assembled strukturer ved hjælp af Scanning Electron Microscopy (SEM)

  1. Efter 24 timers inkubation anvende en 10 pi dråbe af peptider løsning på et glas bugtr slip og tørt ved stuetemperatur.
  2. Coat prøven på glasset med et tyndt lag af guld (nogle få nanometer) ved hjælp af en pådampningsbelægningsmaskine i 90 sek.
  3. Billede forsamlingerne hjælp SEM opererer på 10-20 kV.

4.. Karakterisering af Self Assembled strukturer ved hjælp af Transmission Electron Microscopy (TEM)

  1. Anbring en 10 pi dråbe af peptider løsning på et 200 mesh kobber gitter dækket med carbon og stabiliseres ved en polymerfilm støtte.
  2. Efter 1 min fjerne den overskydende væske ved hjælp af filtrerpapir.
  3. Forbered en opløsning af 2% uranylacetat i TDW. Opløsningen filtreres under anvendelse af 0,22 um filterenhed.
  4. At bejdse prøven (negativ farvning), placere en dråbe af 10 pi uranylacetat løsning på nettet.
  5. Efter 30 sek fjerne overskydende væske ved hjælp af filtrerpapir. Det skal bemærkes, at selv negativ farvning forbedrer kontrasten i billederne, er det ikke nødvendigt i alle tilfælde.
  6. Billede prøven på the gitter af TEM opererer ved 120 kV.

5.. Tre-dimensionel Karakterisering af forsamlingerne af Atomic Force Microscopy (AFM)

  1. Forbered en prøve til AFM analyse under anvendelse af proceduren beskrevet i punkt 3.1.
  2. Analyser prøven på glasset ved hjælp af en AFM instrument arbejder i AC-tilstand. Brug silicium køreledningsophæng med en fjederkonstant på 3 N / m og en resonansfrekvens på 75 kHz.
  3. Start med at scanne et stort område af nettet, for at finde den ønskede struktur. Derefter fokusere på et bestemt mindre område og scanne den (scanningen størrelse var 2,5 mM x 2,5 mM for billedet inkluderet i dette manuskript).

6.. Karakterisering af den sekundære struktur af FT-IR

  1. Anvend en 30 ul dråbe af peptider opløsningen til en CaF2 vindue.
  2. Lad opløsningen tørre ved stuetemperatur.
  3. Adsorption af vand i IR-spektret er på 1.650 cm -1.Denne top er i centrum af amid I-bånd på peptidbindingen. Det er også et typisk top for α-helix-strukturer af peptider og proteiner 47. For at overvinde dette problem og undgå signalet af vand, skal et hydrogen-til-deuterium udveksling udføres. Placer en dråbe deuteriumoxid (D 2 O) på den tørrede peptid prøve. Faldet skal være stort nok til helt at dække peptidet deponering på vinduet.
  4. Lad prøven tørres under vakuum.
  5. Gentag trin 6.3 og 6.4 2x for at sikre maksimal brint-til-deuterium udveksling. Gem prøven under vakuum, indtil analysen.
  6. Optag FT-IR-spektre ved hjælp af en deutereret triglycine sulfat (DTGS) detektor. FT-IR system omfatter en rensegas generator, for at forhindre fugt i omgivelser i prøven. For prøver af korte peptider, er det bedst at scanne prøven 2.000 x med en opløsning på 4 cm -1. Transmittansen minimale værdier kan bestemmes ved såftware leveres med instrumentet.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

Dette papir beskriver en metode til dannelse af ordnede strukturer på nano-og mikrometer skala ved selv-samling af peptider. For at demonstrere denne enkle proces vi præsentere og karakterisere coassembly af to simple aromatiske peptider (Figur 1). Et af peptiderne er den NH2-Phe-Phe-OH (diphenylalanin) peptid, som kan samle sig selv i en vandig opløsning til hule rørformede strukturer med nanometer dimensioner 7. Det andet peptid er dens Boc-beskyttede analog, Boc-Phe-Phe-OH. Dette peptid kan danne fibrillære strukturer i vandige opløsninger og sfæriske forsamlinger i ethanol 17,46. Vi antog, at disse peptider ville coassemble i en struktur, der kombinerer de to nævnte elementer. Ved hjælp af SEM-analyse, vi har vist, at de blandede peptider dannet en arkitektur af sfæriske samlinger med en diameter på flere mikrometer forbundet ved langstrakte strukturer med en diameter på et par hundred nanometer (figur 2). På grund af den høje lighed i morfologi til beaded strenge, kaldet vi disse strukturer "molekylære halskæder". AFM-analyse af disse strukturer tydeligt demonstreret deres tredimensionale arrangement (fig. 3). Desuden SEM-analyse af forskellige regioner i forskellige prøver indikerede, at denne proces forekom med højt udbytte (figur 2b).

FT-IR analyse gav oplysninger om den sekundære struktur af peptider forsamlinger. Absorbansspektret af amid I-bånd på de sfæriske samlinger dannet af peptidet Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, 50% ethanol) viste et enkelt amid I-top ved 1657 cm-1 indikerer en α-helix konformation. De rørformede strukturer dannet af den NH2-Phe-Phe-OH-peptidet (2 mg / ml, 50% ethanol) viste to forskellige toppe, en ved 1613 cm-1 og den anden på 1.682 cm-1. Disse toppe korreleret wit ha β-ark sekundær struktur. FT-IR-spektret af biomolekylære halskæder, der dannes ved coassembly af de to peptider, adskilte sig fra opgaven for hver enkelt peptid som det bestod af to toppe: en peak på 1.653 cm -1, hvilket svarer med en α-helix struktur og en anden spids ved 1.684 cm -1, der vedrører en β-turn kropsbygning (Figur 4) 48. Forskellen mellem de forskellige spektre viser en unik struktur for biomolekylære halskæder.

Figur 1
Figur 1. Coassembly af peptiderne NH2-Phe-Phe-OH og Boc-Phe-Phe-OH. Skematisk illustration af coassembly processen.

i "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Figur 2. Elektronmikroskopi analyse af de molekylære halskæder, A) B) og SEM micrographs, C) A TEM mikrograf.

Figur 3
Figur 3. Tre-dimensionel AFM topografi billede af de molekylære halskæder.

Figur 4
Figur 4.. FT-IR-analyse af de forskellige selvsamlede strukturer. FT-IR-spektret fra prøven af ​​kugler dannet af Boc-Phe-Phe-OH (rød), rørformede strukturer formed af NH2-Phe-Phe-OH (grøn) og de ​​molekylære halskæder dannet ved coassembly af disse to peptider (lilla).

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

Sammenfattende dette papir viser den lethed, hvor peptid-baserede samlinger kan dannes in vitro. Processen involverer kommercielt tilgængelige peptider og opløsningsmidler, og det sker spontant under omgivelsesbetingelser, ved tilsætning af et polært opløsningsmiddel til reagensglasset. Det er afgørende at anvende HFP som et opløsningsmiddel af peptiderne på grund af den lave opløselighed af peptiderne i andre organiske opløsningsmidler. Desuden, på grund af den høje flygtighed HFP det er nødvendigt at forberede frisk stamopløsning for hvert forsøg. Desuden bør omfanget af stamopløsningen være højere end 10 pi og overførsel af det opløste peptid ind i det polære opløsningsmiddel (vand) bør ske hurtigt.

Det skal bemærkes, at denne fremgangsmåde til solvatisering og selvsamling af peptidet er en mulig metode, der typisk anvendes til disse aromatiske peptider. Andre metoder er dog muligt. Desuden er koncentrationen af ​​bestanden solut ion af peptidet i HFP er høj i disse eksperimenter for at minimere koncentrationen af ​​HFP i den endelige opløsning.

Dette håndskrift præsenterer også nogle af de store teknikker til karakterisering af peptid-baserede strukturer, såsom AFM, TEM, SEM, og FT-IR. Brug mikroskopi teknikker er det muligt at få oplysninger om morfologi forsamlinger. Da dimensionerne af disse enheder spænder fra hundredvis af nanometer til adskillige mikrometer, er det tilstrækkeligt at anvende standard elektronmikroskopi for deres karakterisering. Ultrahøj opløsning mikroskoper ville være nyttigt for strukturer, der er mindre end 100 nm i diameter, og når der ønskes billeddannelse uden en ledende belægning (fx guld). I nogle tilfælde kan opladningen af ​​de strukturer ved elektronstråle elektronmikroskop forekomme på grund af den organiske natur af strukturen. Dette kan løses ved at sænke spændingen af ​​operativsystemet.

t "> Yderligere analyse, FT-IR-spektroskopi, er en medium opløsning metode, der giver oplysninger om den sekundære struktur af forsamlinger. I dette manuskript blev målingerne udført på tørre prøver, men det er muligt at studere strukturen af ​​forsamlinger i opløsningen fase ved hjælp af en væske celle.

Tilsammen kan den tilgang, der præsenteres her til selv-samling af peptider tilpasses andre klasser af peptider og kan føre til en bedre forståelse af de kræfter og interaktioner i løbet af processen. Derudover kan det også føre til dannelsen af ​​nye biomolekylære forsamlinger.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

Forfatterne erklærer, at de ikke har nogen konkurrerende finansielle interesser.

Acknowledgements

Dette arbejde blev støttet af Marie Curie International reintegrationsstipendium og ved den tysk-Israel Foundation. Vi anerkender Mr. Yair Razvag for AFM-analyse.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122, (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Comments

0 Comments


    Post a Question / Comment / Request

    You must be signed in to post a comment. Please or create an account.

    Video Stats