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Thermodynamics of Membrane Protein Folding Measured by Fluorescence Spectroscopy

Termodinâmica de enovelamento de proteínas de membrana Medido por espectroscopia de fluorescência

DOI:
10.3791/2669-v

•

10:09 min

•

April 28, 2011

•

,
1Chemistry and Biochemistry,University of California San Diego – UCSD

Chapters

  • 00:05Title
  • 00:44Introduction
  • 01:24Preparation of ~50 nm Diameter Small Unilamellar Vesicles (SUVs) for Membrane Protein Folding
  • 03:10Sample Preparation for Initial Fluorescence Unfolding Curve
  • 04:34Measurement of Fluorescence Spectra
  • 05:45Generation of Initial Unfolding Curve and Estimation of Gibbs Free Energy of Membrane Protein Unfolding
  • 08:21Representative Results for the Measurement of Membrane Protein Unfolding
  • 09:22Conclusion

Summary

Automatic Translation

Automatic Translation

Este artigo detalha o procedimento de vídeo experimental para a obtenção da energia livre de Gibbs da dobradura de proteína de membrana por fluorescência de triptofano.

Tags

ThermodynamicsMembrane Protein FoldingFluorescence SpectroscopyGibbs Free EnergyUnfoldingDenaturantIntegral Membrane ProteinE. ColiEquilibrium PopulationsFolded StatesUnfolded StatesDenaturant ConcentrationLipid VesiclesData Analysis ProcedureTemperaturePHFolding EnvironmentsLipidsMicelles

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